过氧化氢酶(CAT)是自然界中一类具有极其重要意义的末端氧化还原酶。典型过氧化氢酶通常由四个相同的亚基构成,每个亚基氨基酸残基序列长度大约在460个左右。CAT能够专一且高效催化过氧化氢分解为氧气和水。基于此原理,CAT广泛应用于电化学过氧化氢生物传感器领域来检测过氧化氢含量。但是CAT在检测过程中处于电场状态下的相关性质尚未完全了解,因此该研究借助于分子动力学模拟来探讨CAT在一定电场下的相关性质。在此基础上,为了更好的保持生物传感器CAT酶电极的稳定性和延长其使用寿命,同时保证基本不影响CAT酶蛋白结构其氨基酸的折叠组装及功能的前提下,通过进一步改造CAT每个亚基外侧表面的7个氨基酸残基即构建突变CAT体系,降低其带电荷量,进行分子动力学模拟,从微观尺度深入研究突变CAT体系相关性质变化。此外,本文对石墨烯也进行了初步建模和分子动力学模拟,为后续深入了解生物传感器中基于过氧化氢酶-石墨烯电极之间的吸附作用机理和提升其吸附性能提供了理论参考。本课题从PDB蛋白质数据库获取来自粪肠球菌生物体且在枯草芽孢杆菌中表达的过氧化氢酶的晶体结构,进行预处理后,分别构建初始CAT体系和改造后的突变CAT体系模型,施加一定强度的电场,采用GROMACS软件分别对CAT体系和突变CAT体系进行了分子动力学模拟。对电场作用下CAT和突变CAT体系模拟的结果分析可发现:总能量、势能、动能基本保持不变;LJ(SR)、键角、二面角能量均有较小的波动;RMSD值、RMSF值、回旋半径Rg值均有小幅度上升趋势,而原子对距离波动性均较大;酶蛋白中α-螺旋、β-折叠等二级结构形式和数量有较小的变化;酶蛋白间内部氢键数目均基本保持不变,而与周围溶剂水分子间氢键数目有小幅度波动。与CAT体系相比,突变CAT模拟体系在电场方向下质心移动距离显著变小,上述层面总体结果变化较为平缓稳定。综上所述,电场作用下,整体酶蛋白三维结构基本保持平衡稳定;与CAT模拟体系相比,突变CAT模拟体系能量项、骨架原子及酶蛋白内部结构稳定性、氨基酸残基的运动、不同方向酶蛋白分子结构形状和体积、二级结构受电场影响变小,整体较平缓稳定。为后续实验更好地改造及应用过氧化氢酶电极提供了理论参考价值。