蛋白质翻译后修饰（Post-translational modification,PTM）是细胞内生物学过程的最重要调控机制之一,修饰系统的异常与人类疾病高度相关。蛋白质磷酸化（Phosphorylation）和泛素化（Ubiquitination）是最常见的两种修饰类型,参与调控包括液-液相分离（Liquid-liquid phase separation,LLPS）在内的几乎所有的生物学过程,且两种修饰之间存在复杂的相互调控。随着翻译后修饰的深入研究以及基于质谱的蛋白质修饰组的快速发展,大量的修饰调控因子、底物及位点被实验鉴定。如何整合翻译后修饰数据,系统分析不同修饰间的相互调控,成为本领域的重要问题。因此,本文对蛋白质磷酸化和泛素化修饰数据进行了收集、整合及综合注释,构建了两个蛋白质翻译后修饰的综合注释数据库,并系统解析了液-液相分离中磷酸化和泛素化的修饰调控。蛋白质上修饰位点的鉴定是理解修饰功能的基础。以蛋白质磷酸化为核心,通过文献检索,从高通量磷酸化蛋白质组研究中收集到195 351个磷酸化蛋白质上的1451 629个新鉴定的磷酸化位点。同时,还整合13个公共数据库中的已知磷酸化位点。随后设计并构建了真核蛋白质磷酸化位点综合注释数据库（Eukaryotic Phosphorylation Site Database,EPSD）,囊括68种真核生物中209 326个磷酸化蛋白质上的1 616 804个实验鉴定的磷酸化位点。此外,EPSD数据库整合15个方面的100个数据资源中的知识,对8种模式生物的磷酸化蛋白质及其磷酸化位点进行全面注释。与其它数据库相比,EPSD数据库的磷酸化位点增长了174.9%,数据总量达到14.1 GB。修饰调控因子直接控制底物修饰的状态。以泛素及类泛素结合为核心,开发了泛素及类泛素调控因子综合注释数据库（Integrated annotations for Ubiquitin and Ubiquitin-like Conjugation Database,i UUCD 2.0）,收录148种真核生物中的136 512个已知或预测的泛素及类泛素调控因子。随后,基于11个方面的67个数据库,对8种模式生物中的7 138个调控因子进行详细注释,并提供交互型数据检索及分享的在线数据库。进一步基于EPSD数据集分析调控因子的磷酸化修饰,并预测其上游潜在蛋白激酶,发现在泛素及类泛素调控因子中存在复杂的磷酸化修饰调控。翻译后修饰是液-液相分离的关键调控机制之一。在上述两个数据库的修饰数据的基础上,对构建的液-液相分离数据资源（Data Resource of Liquid-Liquid Phase Separation,Dr LLPS）中的液-液相分离相关蛋白质上的磷酸化和泛素化进行了系统分析。结果揭示蛋白质磷酸化参与液-液相分离的方式可能是多磷酸化位点的协同调控或者对泛素及类泛素调控因子的活性调控。综上所述,本文以蛋白质磷酸化和泛素化修饰为核心,通过对翻译后修饰数据的收集整合及综合注释,构建了两个蛋白质修饰整合数据库。新数据库不仅被应用来系统解析液-液相分离过程中磷酸化和泛素化之间的相互调控,还能为蛋白质翻译后修饰的进一步研究提供重要的数据资源。