HSP40蛋白（HEAT SHOCK PROTEIN 40）是热激蛋白HSP70s的辅助分子伴侣,在胁迫应答中起着重要作用。我们前期研究发现,在拟南芥中过表达大豆Gm HSP40.1（Gm HSP40.1-OE）导致拟南芥细胞死亡及激活防御反应。随后,我们发现Gm HSP40.1-OE株系开花显著延迟、且此开花延迟不依赖于光周期,说明在拟南芥中过表达Gm HSP40.1具多效性。有研究表明拟南芥中Gm HSP40.1的同源蛋白EIP9（EMF1-INTERACTING PROTEIN 9）通过与EMF1（EMBRYONIC FLOWER 1）互作而影响开花。EMF1是植物多梳组蛋白复合体1（POLYCOMB GROUP COMPLEX 1,PRC1）的重要组分之一,在组蛋白甲基化修饰及维持染色质紧缩等过程中起着重要作用。该研究虽然证明EIP9可与EMF1互作,但对其如何调控开花的分子机理并未作进一步研究。EMF1c是近期鉴定出的由EMF1,LHP1和JMJ14组成的一个负责与开花相关基因,特别是FT（FLOWERING LOCUS T）组蛋白甲基化修饰的一个新复合体。我们酵母双杂交实验证明Gm HSP40.1既与EMF1互作,也与JMJ14互作,但不与LHP1互作;Bi FC结果表明Gm HSP40.1与JMJ14的互作发生在细胞核内。说明Gm HSP40.1很可能通过与EMF1及JMJ14共同互作而影响EMF1c的功能。遗传分析表明EMF1对Gm HSP40.1具有上位性,而jmj14-2能够部分拯救过表达转基因植株的晚花表型,进一步从遗传上证实了它们三者在功能上的关联,说明Gm HSP40.1很可能通过调控EMF1c的功能而参与开花相关基因的组蛋白甲基化修饰,进而影响开花。eip9-2能够部分拯救Gm HSP40.1-OE株系晚开花的表型,说明Gm HSP40.1与EIP9在功能上具相似性。染色质免疫共沉淀q PCR（Ch IP-q PCR）结果表明Gm HSP40.1-OE转基因植株开花素基因FT位点启动子前1200bp、1000bp左右和第二个外显子前150bp的H3K4me3水平显著下降,而H3K27me3修饰水平则在启动子前500bp处显著上升;与此相反,Gm HSP40.1-OE株系中开花负调控因子编码基因FLC（FLOWERING LOCUS C）位点H3K4me3修饰有所上升、而H3K27me3修饰水平则有所下降;但FT位点H3K4me3及H3K27me3修饰水平在Col-0与Gm HSP40.1-OE植株间的差异显著高于FLC位点,说明过表达Gm HSP40.1对组蛋白甲基化修饰的效应主要集中在FT上,这与所报道的EMF1c的功能相一致。与组蛋白甲基化修饰相一致,Gm HSP40.1-OE株系中开花正调控因子编码基因的表达水平显著降低,而开花负调控因子编码基因的水平则显著升高。Gm HSP40.1-OE株系中组蛋白甲基化修饰与开花相关基因表达均与其晚开花表型相吻合。此外,荧光蛋白标记的共定位实验表明Gm HSP40.1、EMF1及JMJ14皆定位于细胞核中,与其功能场所相吻合。综上所述,我们的结果证明Gm HSP40.1很可能是通过在核中与EMF1、JMJ14共同互作,作为EMF1c的一个组分而参与对开花相关基因,特别是FT的差异性甲基化修饰调控,进而影响开花时间。我们的研究部分揭示了Gm HSP40.1参与开花调控的分子机理。