【摘 要】
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研究N-末端区域对酶稳定性的影响,不但能够加深了解酶的稳定化机制,而且对促进蛋白质分子设计和工程酶的应用具有重要意义。来源于超嗜热古菌Aeropyrum pernix K1基因APE1547的重组蛋白表现酰基肽水解酶和酯酶的催化活性,其生物学稳定性极好。晶体结构分析表明,该酶由两个结构域组成。通过同源结构比较,发现N-末端区域具有连接两个结构域的作用,为揭示N-末端结构对酶活性及稳定性的影响,本论
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研究N-末端区域对酶稳定性的影响,不但能够加深了解酶的稳定化机制,而且对促进蛋白质分子设计和工程酶的应用具有重要意义。来源于超嗜热古菌Aeropyrum pernix K1基因APE1547的重组蛋白表现酰基肽水解酶和酯酶的催化活性,其生物学稳定性极好。晶体结构分析表明,该酶由两个结构域组成。通过同源结构比较,发现N-末端区域具有连接两个结构域的作用,为揭示N-末端结构对酶活性及稳定性的影响,本论文构建了N-末端氨基酸缺失和两对盐桥消除的系列突变体。动力学、热力学及结构信息学分析揭示出,N-末端增加了局部稳定域的数量并增强了稳定域的刚性,阐明了其可能的区域稳定化机制。本研究为酶的稳定化设计提供了理论依据。
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本研究利用已构建好的rhKD/APP表达载体,在其活性中心处设计两个酶切位点,（ApaI ,SacII）,实现了人KD/APP的活性中心RAM与BPTI的活性中心KAR的替换,构建了rhKD/APPvar表达载体。电转化毕赤酵母X-33后,成功地将重组质粒转化到酵母菌中并使hKD/APPvar获得高效表达。hKD/APPvar的表达量为285 mg·L-1;在80L发酵罐中,pH3.5条件下,40
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