荧光蛋白(Fluorescent proteins,FPs)对于生物学研究有着极为重要的应用价值,通过荧光蛋白可以观测细胞活动,标记表达蛋白,深入开展蛋白质组学等相关实验,甚至用于肿瘤及癌症检测。在众多荧光蛋白中,远红外荧光蛋白具有背景成像低,可以体内成像等优势,因此受到科研工作者的青睐。SmURFP是通过对TeAPCα中的藻胆蛋白进行多轮突变改造而得到的远红外荧光蛋白,具有高荧光强度,激发与发射光波长为642/670 nm,有着重要的研究价值和应用前景。本文以smURFP为研究对象,通过分子生物学和结构生物学等手段,对smURFP蛋白及其与胆绿素(BV)复合物展开结构生物学研究。我们构建克隆并在原核表达系统(大肠杆菌)中大量表达了smURFP蛋白,通过多种层析方法获得了纯度较高的smURFP蛋白,对smURFP蛋白进行了结晶条件筛选和晶体优化,最终得到质量高、衍射好的smURFP蛋白晶体,通过X射线晶体衍射方法收集了smURFP蛋白2.1?分辨率的晶体衍射数据并解析了其三维空间结构。荧光强度检测数据显示,smURFP蛋白在不需要辅助酶的存在下,可以很好的结合BV,具有活性。但目前尚未得到高质量、衍射数据较好的复合物晶体。本课题希望通过解析smURFP蛋白及与BV结合复合物的三维空间结构,揭示该蛋白在原子分辨率水平上活性中心的关键特征,发现该蛋白与发色团相互作用的荧光机制。为今后进一步修饰改造smURFP,寻找和开发更多发色团提供重要的结构信息,进而得到荧光强度更高的荧光蛋白。