本论文的主要研究内容分为两部分:第一部分,研究了BMSC-UbP（Bone Marrow Stromal Cell-Derived Ubiquitin-like Protein） UBA结构域（ubiquitin-associated domain）与BAT3（HLA-B Associated Transcript 3） UBQ结构域（ubiquitin-like domain）的相互作用,用分子对接方法构建了二者复合物的结构;第二部分研究了Mg²⁺对植物光合作用的影响。第一部分:泛素化修饰调控细胞内很多重要的途径,如受体内吞下调、转录调控和DNA修复等。泛素化的信号是如何与这些途径联系起来需要很多识别泛素的分子介导。BMSC-UbP是一个类泛素蛋白,其N端具有UBQ结构域,C端具有UBA结构域。BAT-3是含有泛素结合结构域的蛋白,N端为UBQ结构域,C端为BAG结构域。本文使用GST pull-down方法,证实BMSC-UbP UBA结构域能够与BAT-3相互作用,并进一步使用核磁滴定的方法研究了两者的相互作用。根据化学位移干扰实验结果,利用HADDOCK方法得到了UBA与UBQ复合物的模型。从复合物模型中可以看出,BSMC-UbP的UBA结构域上的Met76,Ile78,Leu99,Leu101和Phe103氨基酸残基构成了一个疏水表面并与UBQ的β链片层构成的表面（类似于泛素的L8-I44-V70疏水面）发生相互作用。进一步的定点突变实验也验证了二者相互作用的模式。第二部分:这部分工作主要是研究了Mg²⁺对植物光合作用的影响,主要内容包括:1.研究了不同浓度的Mg²⁺对菠菜光系统Ⅱ（PSⅡ）反应中心光谱特性和光系统活性的影响。观察到适当浓度的Mg²⁺处理的PSⅡ在红光区和蓝光区的吸收峰值明显增加,Soret带与Q带峰强比也增大,并且在230, 278和343 nm的激发锋增强,在304和682 nm处的发射峰和F₂₇₈/F₂₃₀也增强。这些结果表明低浓度Mg²⁺均引起PSⅡ的微环境或构象发生适宜的改变,对可见光吸收能力增强,能够促进PSII蛋白质内部氨基酸之间的能量传递,加快酪氨酸残基至叶绿素a之间的能量传递,提高PSII的荧光效率,进而导致水的光解和氧气释放加快。2.从菠菜叶片中提取纯化得到Rubisco,通过对不同浓度的Mg²⁺处理的Rubisco紫外吸光光谱、内源性荧光光谱、圆二色光谱以及Rubisco酶活性影响的测定与分析,研究了Mg²⁺对菠菜Rubisco结构与功能的影响。结果表明,Mg²⁺与Rubisco反应后其紫外吸收光谱峰形基本不变,但随着Mg²⁺的加入,Rubisco在211和280 nm处的吸光度逐渐增强。荧光发射、激发光谱表明随着Mg²⁺的加入,Rubisco荧光光谱峰形基本不变,强度逐渐降低, Mg²⁺在Rubisco上的结合位点数为0.275个, Mg²⁺引起Rubisco的荧光猝灭属于静态猝灭,结合位点的结合常数分别为6.33×10⁴L·mol^-1, 5.5×10⁴L·mol^-1。在Rubisco的反应体系中滴加Mg²⁺,Rubisco羧化酶的活性随Mg²⁺浓度的变化而发生变化,即当低浓度Mg²⁺处理时,Rubisco羧化酶活性迅速增加;当较高浓度的Mg²⁺处理时, Rubisco羧化酶活性增幅下降。低浓度Mg²⁺处理时的Km和Vmax为1.91μM和1.13μmol CO₂·mg^-1 protein·min^-1,较高浓度时的Km和Vmax为34.481μM和0.32μmol CO₂·mg^-1 protein·min^-1。圆二色光谱分析表明在低浓度Mg²⁺（5-75μM）处理时, Rubsico二级结构没有太大变化,此时Mg²⁺可能和Rubsico结合形成酶活性中心从而增强其活性;但高浓度时Mg²⁺可能会在酶中其它部位结合,从而导致酶构象发生较大的变化,影响酶活性。