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抗冻蛋白（AFP）广泛存于多种生物中，昆虫抗冻蛋白的热滞活性比其他生物的高数十倍到一百倍。鱼类抗冻蛋白在细胞、胚胎和器官的低温保存中有显著的保护作用，能通过疏水作用力与细胞膜的磷脂双分子层作用，稳定细胞膜。鱼类的抗冻糖蛋白AFGPs有可能形成单层覆盖膜防止泄漏，而鱼类的I型AFP直接插入膜中起作用。由于抗冻蛋白在不同生物中具有结构、氨基酸组成、进化来源等多方面的巨大差异，它们的作用机制可能是不同的。而昆虫抗冻蛋白在非结冰条件下对细胞具有保护作用，表明它对细胞膜的结构与稳定性可能发挥作用，但其作用机制目前尚不清楚。本研究通过对荒漠昆虫抗冻蛋白在低温条件下对大肠杆菌细胞和兔子红细胞的保护作用及其可能机制开展了研究。用原核表达系统进行了小胸鳖甲MpAFP698抗冻蛋白的表达，并纯化获得了能够用于细胞保护研究所需的昆虫抗冻蛋白。小胸鳖甲重组抗冻蛋白MpAFP698外源添加到大肠杆菌后，MpAFP698对大肠杆菌低温存活率有浓度效应。-20℃低温条件下，0.08mM时保护作用效果显著。小胸鳖甲重组抗冻蛋白MpAFP698外源添加可以作为低温保护剂，显著提高大肠杆菌菌体对低温的耐受性。在抗冻蛋白保护红细胞实验中，PBS组、BSA组和AFP组在血细胞溶血率A540和乳酸脱氢酶（LDH）水平有显著差异。证明AFP可有效地保护红细胞。在4℃72h AFP浓度效果实验中，AFP保护红细胞有浓度效应，从0.02mM到0.1mM AFP，浓度越高，保护效果越好。AFP保护作用的时间效果表明，在4℃，AFP浓度为0.06mM情况下，AFP最长的保护时间是20d，超过20d以后保护效果降低，原因可能是抗冻蛋白本身在4℃条件下失活等原因导致。在抗冻蛋白免疫胶体金实验中，抗冻蛋白MpAFP698的金标颗粒主要集中在大肠杆菌细胞膜的外层，也有少量一些金标颗粒散乱分布标记于其他位置。说明抗冻蛋白不仅可以结合在细胞的表面，也可能进入细胞内发挥作用。抗冻蛋白对细菌的低温保护作用可能通过不同方式来实现。