蛋白质阵列又称蛋白质芯片，是一种新型的蛋白质分析手段，集高通量、平行性、高效性于一体。它可以成为一种快速且高通量的研究蛋白质功能、结构、生物分子间相互作用的小型平台，被广泛应用于生物化学分析、药物筛选、疾病诊断、新药开发等领域。尽管备受关注，但是蛋白质阵列的制备技术依然存在问题，比如，如何使蛋白质分子在其固定于阵列表面的过程中能够保持更高的生物活性以及探索更简便的制备方法。本文采用自组装技术制备了一系列在金表面具有不同摩尔比的甲氧基聚乙二醇硫醇与羧基聚乙二醇硫醇混合自组装膜（SH-PEG-OCH3/SH-PEG-COOH），并将蛋白质分子以共价键结合的方式固定在膜表面。通过原子力显微镜(AFM)、接触角测试仪和XPS技术对混合自组装膜和蛋白质表面的粘附力、形貌、亲疏水性、元素、链排列等进行了分析表征。通过抗原-抗体反应检验了蛋白质表面生物活性的相对大小。进一步以光刻压印技术为基础，在覆盖有自组装膜的阵列衬底上对蛋白质进行直接共价固定，研究了一种制备高活性蛋白质阵列的新方法。通过AFM对蛋白质阵列的形貌进行了表征，用XPS对为蛋白质阵列的表面元素、接枝量和抗吸附性能进行了表征，利用抗原-抗体反应对蛋白质阵列表面的活性进行了检测。主要研究结果如下：自组装膜表面两种硫醇溶液的比例组成与溶液中的组成并不完全一致。接枝上的蛋白质的形貌及蛋白质膜表面粘附力分布与自组装膜的表面组分有关。当反应溶液中SH-PEG-OCH3/SH-PEG-COOH摩尔比为1:6时，所形成的自组装膜的表面羧基含量最大，同时粘附力也达到最高值。另外，在此合成条件下蛋白质的接枝效率最高。抗原-抗体活性反应实验结果表明自组装膜上蛋白质的表面形貌和表面粘附力都会影响其与抗体的反应活性。在SH-PEG-OCH3/SH-PEG-COOH摩尔比为1:6条件下制备的自组装膜上的抗原蛋白质表现出最好的抗原-抗体活性。AFM和XPS结果表明本论文成功的制备了蛋白质阵列，蛋白质在阵列表面会沿着阵列延伸的方向进行接枝反应，引入烷基链段能改变PEG在金表面的排布情况，提高其抗蛋白质吸附的性能。活性检测结果表明，以带有烷基长链的PEG硫醇自组装膜为衬底的蛋白质阵列具有很好的生物活性。