真核生物进行有性生殖的基础是细胞的减数分裂，即细胞经过一次染色体复制和两次分裂后形成单倍体细胞。减数分裂的关键步骤是联会复合体结构的形成，联会复合体由三部分组成，分别是沿着每一条染色体形成的侧向组分，相互靠近排列成梯子状的中央区域，以及连接二者的横向纤维。　　联会复合体的正确组装可以保证来自亲代的两条染色体平均分配到两个子细胞中，同源染色体的联会失败会导致严重的后果，如形成异倍体细胞甚至不孕等，人类卵母细胞非整倍性已被普遍认为是造成妊娠中止的重要原因。　　目前，在哺乳动细胞中有七种形成联会复合体的蛋白组分被鉴定出来，它们分别是横向纤维组分SYCP1，侧向组分SYCP2和SYCP3，中央组分SYCE1， SYCE2，SYCE3和TEX12。这些蛋白都是在减数分裂进程中选择性表达，都是主要由α-螺旋构成，在进化上都具有较高的保守性，目前的研究都是建立在对基因敲除小鼠模型上初步摸索联会复合体组装机制。　　本文对联会复合体的中央区域的组成蛋白进行了研究，利用 X射线晶体学的方法解析了SYCE3蛋白分辨率为1.9?的晶体结构，发现其自身的二聚现象在体外和细胞内都稳定存在，并利用生物化学和细胞生物学等手段研究了SYCE3和SYCE1的相互作用。本文还对中央区域中其他蛋白有可能形成的复合物进行了研究，实验中发现 SYCE1/SYCE3/SYCP1这三个蛋白之间虽然有相互作用，但在溶液中很难形成稳定的复合物；此外，本文利用多种方法得到了SYCE2/TEX12的稳定复合物，并进行了结晶尝试，获得了可以衍射的晶体。　　对于联会复合体蛋白结构和功能的研究，有助于更深刻的理解在减数分裂过程中染色体的联会行为，也为今后相关的生殖疾病开发出基因治疗等方法提供了理论基础。