胃蛋白酶原是胃蛋白酶的前体物质，在pH值为2时，自动解离N末端44个氨基酸激活为胃蛋白酶。胃蛋白酶属于天门冬氨酸蛋白酶家族,是一种蛋白水解酶，能催化氨基酸中肽键的断裂，使大分子的蛋白质分解成较小分子的多肽，在畜牧业、皮革业、酿酒业等众多领域有着广泛的应用。胃蛋白酶原主要是从猪、牛、羊等动物胃组织中通过生化提纯的方法获取，此种方法受到原料来源的限制。为了获得大量的具有生物学活性的人胃蛋白酶原。我们从临床标本中钓取了人胃蛋白酶原A （Pepsinogen A, PGA）的编码基因，并将其克隆入大肠杆菌表达载体pET-28a，然后在大肠杆菌BL21(DE3)中进行了诱导表达。SDS-PAGE的结果显示，我们在大肠杆菌表达体系中成功地表达了高水平的PGA。经鉴定，表达的PGA在大肠杆菌中以包涵体的形式存在。采用镍亲和层析纯化重组PGA。牛奶凝集实验表明，纯化的PGA在激活后无胃蛋白酶活性。为了表达有生物活性的PGA,将PGA的编码基因克隆入真核表达载体pYES2中，在酿酒酵母中表达了PGA。为了验证酿酒酵母表达的PGA，我们采用大肠杆菌表达并纯化的PGA免疫鸡获得的PGA特异性抗血清进行Westrenblotting实验。牛奶凝集实验表明，在酿酒酵母表达的重组PGA在激活后可表现胃蛋白酶活性。