自然界通过光合作用将水分解成O2,同时释放出质子（H+）和电子（e-）。而一些微生物体内的氢化酶和固氮酶,能将H+和e-进行耦合,在温和的条件下实现H2或者NH3的合成。这些金属酶的活性中心都是以“金属-配体”协同机制催化反应。[FeFe]氢化酶能够高效、可逆地催化质子还原及H2氧化,其催化产氢效率能够达到6000-9000 s-1。虽然固氮酶能在常温常压下催化N2固定反应,但是工业生产中需要高温、高压条件下实现NH3的合成。因此,模拟这些金属酶活性中心的结构,研究其协同催化的机制,对于发展基于廉价金属催化的能量储存和转换体系具有重要科学意义。本论文围绕“[FeFe]氢化酶催化质子还原或H2裂解反应中的关键中间体”和“金属酶活性中心的‘金属-配体’协同催化机制”,设计、合成了若干基于五甲基环戊二烯（Cp*）为配体的金属铁配合物,研究了质子还原和N2活化相关的基元反应,为进一步理解金属酶活性中心催化机制打下了基础。具体工作如下:1.[FeFe]氢化酶催化H+和H2相互转化的过程中,双铁端氢配合物（Fe-Fe-H）被视为关键中间体,而文献报道多为双铁桥氢配合物（Fe-H-Fe）。合成Fe-Fe-H配合物、研究其反应活性,对于人工模拟氢化酶的功能具有重要意义。本论文设计合成了具有Cp*阴离子配体的Fe-Fe-H配合物[Cp*Fe（pdt）Fe（dppe）（CO）（H）]0（[1（t-H）]0,dppe=1,2-C2H4（PPh2）2,pdt2-=CH2（CH2S-）2）。与文献报道不同,[1（t-H）]0是热力学稳定的产物,不会异构化成Fe-H-Fe配合物[1（μ-H）]0。当[1（t-H）]0被氧化成[1（t-H）]+时,会发生异构化反应生成Fe-H-Fe配合物[1（μ-H）+;再将[1（μ-H）]+还原生成[1（μ-H）]0时,会实现[1（μ-H）]0到[1（t-H）]0的转化。虽为同分异构体,[1（t-H）]0和[1（μ-H）]0与质子的反应活性具有很大的差异。[1（t-H）]0能够与弱酸反应,实现H+与H-的耦合释放出H2;[1（μ-H）]0与酸反应时,生成0.5当量H2和[1（μ-H）]+,μ-H只是扮演配体的角色。该部分工作证实了阴离子配体Cp*能稳定Fe-Fe-H配合物的猜想,并且其H-反应活性比μ-H更高。2.基于“Fe-S”协同策略,设计合成了端位RS-配位的Fe-H-Fe配合物（μ-H）Fe2（pdt）（dppbz）（CO）2（SR）（[2（μ-H）]0,dppbz=1,2-C6H4（PPh2）2,RS-=1,2-Cy2PC6H4S-）。[2（μ-H）]0能结合质子生成具有“SH+…-HFe”结构的配合物[2（μ-H）H]+。研究发现,[2（μ-H）H]+能实现分子内SH和μ-H耦合释放H2;可以与D2、D2O或者CD3OD发生H/D交换反应生成[2（μ-D）D]+;[2（μ-D）H]+中H/D交换存在平衡同位素效应（Keq=2.36）,D更倾向于与RS-结合,生成[2（μ-H）D]+;[2（μ-H）H]+还可以催化H2/D2O和H2/CD3OD之间的H/D置换反应,生成HD和D2。这种基于“质子-氢负”模型的反应为Fe-H-Fe配合物的活性研究开拓了新方向;为理解人工模拟氢化酶活性中心、可逆实现H-H键形成和裂解提供了理论依据。3.为探究N2还原中N-N键断裂机制,本论文以双金属作用为设想,合成了[Cp*Fe（P-X）]+/0（X=S,NH,NH2）系列配合物,研究了它们与N2配位和N2H4的基元反应。研究发现,配合物[Cp*Fe（P-NH）]+和[Cp*Fe（P-S）]0可与0.5当量N2H4反应实现N-N键均裂,分别生成氨基配合物[Cp*Fe（P-NH）NH2]+和[Cp*Fe（P-S）NH2]0,后者可结合H+生成NH3配合物[Cp*Fe（P-S）NH3]+;配合物[Cp*Fe（P-NH2）N2]+与当量N2H4反应时,经过NH2配体协同转移质子,将N-N键异裂生成[Cp*Fe（P-NH）NH2]+和NH3;配合物[Cp*Fe（P-S）]+在S原子协同下实现N2H4的N-N异裂,生成[Cp*Fe（P（=NH）-S）NH3]+。我们通过金属-配体协同和双金属作用,实现了 N-N键的异裂和均裂,为进一步模拟固氮酶的功能奠定了基础。