人铁蛋白(Human Ferritin)是由24个亚基组成的类球状蛋白分子，是维持机体铁代谢平衡的重要蛋白。铁蛋白的亚基主要包括H亚基(Ferritin H subunit)和L亚基(Ferritin L subunit)两种类型。本研究构建了分别表达人铁蛋白H亚基、L亚基和人铁蛋白H/L亚基复合物的表达质粒pET28a-H、pET28a-L、pET28a-H-L，分别转化进入大肠杆菌BL21(DE3)进行表达，并对诱导温度、分子伴侣共表达和蛋白抽提缓冲液等影响蛋白表达和纯化的因素进行优化，以提高目的蛋白的可溶性。本论文还利用透射电子显微镜(TEM)、动态光散射粒径仪(DLS)、圆二色谱仪(CD)以及紫外可见光分光度计(UV-visible)等对纯化的重组蛋白进行了初步表征。结果表明:H亚基(FTH)和L亚基(FTL)在20℃与分子伴侣共表达的条件下，可溶性均由7.5％～17％提高到80％左右，经镍亲和层析柱纯化后纯度达到90％，产率分别为15 mg/L和10 mg/L;H和L亚基在37℃条件共表达时，无需分子伴侣共表达，二者可溶性表达均达到85％以上，在纯化过程中发现两亚基间形成了铁蛋白复合物(H/L)，经纯化后获得纯度为90％左右、产率为40 mg/L的铁蛋白复合物(H/L)。蛋白表征结果说明铁蛋白亚基FTH、FTL、复合物(H/L)均可以在原核表达体系中自组装为粒径均一的球状蛋白，FTH的平均粒径为12.9 nm; FTL的平均粒径为7.6 nm; H/L的平均粒径为12.8 nm。进一步的紫外吸收光谱和圆二色光谱数据显示，与阳性对照马脾脱铁铁蛋白相比，原核表达的三种重组蛋白具有类似的平均粒径和二级结构特征。该方法为原核表达铁蛋白的进一步应用奠定了坚实的基础。　　目前已知肿瘤细胞表面高表达铁蛋白受体TfR-1，并且铁蛋白亚基组装形成具有纳米结构的蛋白壳在pH变化条件下会发生解聚和重组装。因此，利用原核表达的铁蛋白复合物(H/L)作为药物载体，来装载毒副作用强的顺铂(CDDP)和阿霉素(Dox)，以期达到肿瘤靶向给药的目的。首先通过荧光监测的方法获得引发铁蛋白复合物H/L结构变化的最适pH条件，其次利用该pH值使其结构松散后装载CDDP和Dox制备纳米粒，再次对纳米粒进行初步的表征、细胞结合以及摄取实验。实验结果表明:原核表达的铁蛋白复合物（H/L）具备一定的铁蛋白理化性质。在改变pH条件下蛋白壳发生了解聚和重组，并且制备后的纳米粒H/L(CDDP)和H/L(Dox)具有与H/L相似的共轭结构和二级结构，粒径分别为17.48 nm和21.53 nm。细胞实验结果证明:H/L能够结合到高表达TfR-1的Hela细胞表面并且被摄取进入细胞。