核糖体失活蛋白(Ribosome-inactivating protein,RIPs)是一类具有细胞毒性的,特异性催化断裂核糖体大亚基rRNA N-C糖苷键的N-糖苷酶。RIPs具有对肿瘤细胞,动物病毒及多种植物病毒,植物病害真菌及农业害虫的抗性,在医学和农业上应用潜力巨大。RIPs广泛存在于高等植物中,且在同种中多态性丰富。多态性的发现对追踪RIPs的起源及其功能的深入研究有重要意义。本研究以艳紫三角梅为材料,通过克隆同源序列进行体外表达制备抗体,以亲和层析法分离纯化艳紫三角梅(Bougainvillea glabra)和红花三角梅(Bougainvillea spectabilis)中的天然Bouganin,然后通过对亲和层析分离的蛋白进行质谱法分析,确定Bouganin蛋白的多样性。本研究主要结果及结论如下:1.天然Bouganin确实存在多态性。在红花三角梅中发现3种异构体:Uuiprot编号分别为Q09EH2,A0A0D3RWN7和Q8W4U4。而在艳紫三角梅中发现了 4种异构体,除红花三角梅的3种外,另有编号为Q5J7U5的异构体,为艳紫三角梅叶所特有。2.Bouganin在同种三角梅的不同器官中的种类基本相同,但各异构体在不同器官的相对含量存在较大差异。3.实验所发现的4种Bouganin异构体中,Q09EH2、Q5J7U5与Q8W4U4均为305个氨基酸组成,而A0A0D3RWN7仅含238个氨基酸。4.实验所发现的4种Bouganin异构体均具有一定的同源性,其中A0A0D3RWN7、Q5J7U5 与 Q8W4U4 具有高同源性。接下来可首先改进亲和层析技术,提高实验结果的可重复性。之后对Bouganin多态性的研究可结合转录组学和结构生物学,从微观角度了解Bouganin异构体活性差异的结构基础。