本论文采用碱性蛋白酶处理大米蛋白,以得到低水解度(0%、1%、2%、3%、4%、5%)的大米蛋白,并对其溶解性、蛋白结构及水解过程中产生的可溶性蛋白进行分析。研究结果主要有以下几个方面:(1)对碱性蛋白酶的酶解条件进行优化并制备不同低水解度的大米蛋白,测定其溶解性。结果表明,在pH为2.0-11.0时,样品的溶解度先降低后升高。在相同pH下,样品的溶解度随着水解度的增大而增大。当pH为2.0且样品水解度达到5%时,蛋白的溶解度最高(65.93%)。(2)表征了低水解度大米蛋白的结构特性(二硫键含量、表面疏水性、表面微观结构、分子量及二三级结构等),结果表明:随着水解度的增大,样品的分子量、表面疏水性及二硫键含量均发生了显著减小。扫描电镜显示空白组的样品颗粒大小不均一,质地比较坚硬。而酶解后的蛋白颗粒大小相对均一,表面蓬松多孔。红外与荧光结果表明水解后的大米蛋白结构发生了变化,解聚和去折叠导致亲水基团暴露从而引起蛋白质溶解性提高。大米蛋白结构变化与蛋白质溶解性之间可能有着密切的关系。(3)分析了水解过程中产生的可溶性蛋白,测定上清液样品中的多肽含量、氨基酸含量、微观结构、二三级结构及分子量变化等。结果表明:随着水解度加大,样品中多肽含量增加,疏水性氨基酸含量降低。扫描电镜结果表明蛋白样品的网络结构被破坏而呈片状。红外结果表明酶解使蛋白质分子展开并发生解聚。液相结果显示,上清液中小分子肽含量增多,样品溶解性得到改善。