鱼糜凝胶劣化是制约水产品深加工的瓶颈难题之一。本文主要以淡水鱼鳙鱼为研究对象，提取纯化内源性肌原纤维结合型丝氨酸蛋白酶(MBSP)并初步研究其酶学性质；同时探讨了大豆和赤小豆中胰蛋白酶抑制剂粗品对鳙鱼MBSP和鳙鱼肌原纤维降解的抑制作用，从而为解决鱼糜制品中常见的凝胶劣化现象提供研究基础。1、鳙鱼白色骨骼肌经漂洗、提取、透析、冻干得到粗酶，进一步用精氨酸—琼脂糖4B亲和层析凝胶柱分离纯化，得到精制MBSP。结果表明，采用不同离子强度的10mmol／L Tris-HCl缓冲溶液(pH 7.5)梯度洗脱，制得能特异性降解Boc-Phe-Ser-Arg-MCA底物的肌原纤维结合型丝氨酸蛋白酶。2、试验中还对鳙鱼丝氨酸蛋白酶纯化得率进行了评价。从4.0kg鳙鱼骨骼肌中提取到69mg丝氨酸蛋白酶，比活力提高了59469倍，回收率为62％。因此亲和层析可有效提高鳙鱼MBSP的纯度。3、纯化后的丝氨酸蛋白酶在50℃不同pH下保温120min，该酶在pH 6.0-8.0之间活性变化较小，而pH大于8.0和小于6.0时下降幅度较大。4、纯化得到的MBSP在微碱性pH 8.0下，分别于30℃、40℃、50℃、60℃保温90min，活性随着时间的增加而下降，温度越高，稳定性相对较低。且在40min内，丝氨酸蛋白酶活性表现出稳定趋势，在50min以上，酶活性开始有明显下降趋势。30℃处理时，丝氨酸蛋白酶能保持较高的稳定性。5、鳙鱼MBSP最适温度为50℃，最适pH值为7.0。6、分别从大豆、赤小豆中提取得胰蛋白酶抑制剂粗品，探讨其对鳙鱼MBSP以及鳙鱼肌原纤维降解的抑制作用。结果表明，粗大豆和粗赤小豆中胰蛋白酶抑制剂均可明显抑制MBSP活性，使其活性降低50％左右。SDS-PAGE电泳显示，两种胰蛋白酶抑制剂粗品可明显抑制MBSP引起的肌球蛋白重链(MHC)降解，其中赤小豆胰蛋白酶抑制剂粗品效果较大豆胰蛋白酶抑制剂粗品稍好。