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取一定量的小麦面粉与磷酸缓冲液混合，用组织捣碎匀浆机搅拌混匀后于4℃下静置过夜。将溶液进行离心收集上清液，之后将上清液在冰浴下进行两次硫酸铵沉淀：加入一定量的硫酸铵粉末（饱和度为30%）并完全溶解后，于4℃条件下静置半小时，使其沉淀完全后离心，弃沉淀，将新得到的上清液中继续加入固体硫酸铵粉末，使其达到一定饱和度（饱和度为70%），再于4℃条件下静置半小时后离心，弃上清，将得到的沉淀用缓冲溶液溶解后在磷酸缓冲溶液中透析2天，得到粗酶液。取一定量的粗酶液，通过实验确定小麦酯酶酶活力测定的最佳条件，测定了小麦酯酶的动力学性质，如：最适温度、最适pH值、酸碱稳定性、热稳定性等。实验结果表明：小麦酯酶在40℃时，保温8h，自由酶的酶活力为原来的80.26%，在50℃时，保温8h，自由酶的酶活力为原来的68.67%，在60℃时，保温8h，自由酶的酶活力为原来的10.05%。以甲基丙烯酸缩水甘油酯(GMA)和丙烯酰胺(AM)为单体，乙二醇二甲基丙烯酸酯(EGDMA)为交联剂，甲醇和水为液体致孔剂，纳米碳酸钙为固体致孔剂，偶氮二异丁腈(AIBN)为引发剂，采用双油相悬浮聚合法（分别使用单纯液相制孔和固液联合制孔）制备了多孔GMA-AM-EGDMA交联微球，摸索了载体制备的GMA-AM的用量比值、交联剂EGDMA的用量、纳米碳酸钙的用量等。在对载体进行最优化处理的前提下，实现了自提取小麦酯酶在此载体上的固定化过程，摸索了载体固定化酶的最适时间、最适温度、酶液的最适浓度以及最适pH值。测定了固定化酶的动力学性质：固定化酶酶促反应的最适温度、最适pH值、固定化酶的酸碱稳定性、热稳定性以及操作稳定性等。单纯液相制孔和固液联合制孔所得载体固定化小麦酯酶实验结果表明：两种方法所得的固定化酶酸碱稳定性、热稳定性等均优于自由酶，均具有良好的操作稳定性，但固液联合致孔法制备的GMA-AM-EGDMA共聚物载体具有更大的比表面积，更高的固定化酶活性，更好的固定化效果，因而具有更加广泛的应用前景。