缝隙连接蛋白43在人皮肤成纤维细胞中对Ⅰ型胶原蛋白的调控作用

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背景与目的恶性肿瘤目前已经超过心血管疾病,成为我国疾病死因之首,且发病率和死亡率还在逐年攀升[1]。其具有的侵袭和转移两大生物学特性,是恶性肿瘤由原发部位向周围或远端组织器官生长的主要方式,也是导致恶性肿瘤病人死亡的主要原因之一[2]。恶性肿瘤侵袭和转移的过程虽较为复杂,但都必须通过破坏细胞外基质(extracellular matrix,ECM)的屏障作用实现。ECM是一类由细胞合成并分泌的大分子物质,在细胞表面和细胞之间形成复杂的网状结构,主要包括胶原蛋白、弹性蛋白、氨基聚糖与蛋白聚糖及非胶原糖蛋白等成分,是控制肿瘤侵袭和转移最主要的天然屏障。其中I型胶原蛋白(collagen-I,COL-I)是胶原蛋白的主要成员之一,主要由成纤维细胞合成并分泌。大量研究表明,在肿瘤细胞侵袭和转移过程中,其外环境中的COL-I主要受到基质金属蛋白酶(matrix metalloproteinase,MMP)MMP-1 和 MMP-9 降解[3]。但目前对于 COL-I 的其他调控机制尚不完全明确。缝隙连接(gap junction,GJ)是相邻细胞间直接连接的一种蛋白质通道,其构成蛋白缝隙连接蛋白(connexin,Cx)是广泛存在于哺乳动物各组织细胞(骨骼肌、红细胞除外)中的一种跨膜蛋白,相邻的细胞间可以通过GJ介导的缝隙连接细胞间通讯(gap junctional intercellular communication,GJIC)进行小分子物质(如葡萄糖、ATP、第二信使、电信号和一些离子等)的交换,并以此来维持内环境的稳态。同时GJIC也参与调节细胞的多种生命活动,包括生长、增殖、分化、黏附、存活等。作为Cx家族中组织分布最广、表达最丰富且研究最深的成员Cx43,其和肿瘤的多种病理生理过程关系极为密切[4-5]。目前对于Cx43在肿瘤细胞增殖、分化、黏附、存活等过程中的研究相对较为详细,但对于其在侵袭和转移过程中作用的研究,尚有待进一步详细阐明。有趣的是,ChurkoJM等,于2011年发现了 Cx43基因突变的小鼠皮肤伤口愈合速度明显慢于正常对照组小鼠[6]。基于COL-I在伤口愈合和组织修复中的重要作用,此结果提示我们很可能是突变的Cx43导致了 COL-I的异常,从而影响了皮肤伤口的修复愈合[7]。因此我们推测,Cx43很可能是参与调节COL-I的一条新的重要机制。综上,本研究通过多种分子生物学方法探讨Cx43对COL-I的调控作用及可能的机制。方法设计并合成 Cx43-siRNA、miRNA-1 inhibitor 和 miRNA-206 inhibitor,将其分别瞬时转染下调或上调人类皮肤成纤维细胞(human dermal fibroblasts,HDFs)中的Cx43,采用免疫荧光染色和western blot检测Cx43和COL-I的表达情况。利用 qRT-PCR 和 western blot 检测 Cx43-siRNA 转染后 HDFs 中 COL-I、MMP-1、MMP-9mRNA和蛋白的表达水平。利用免疫共沉淀法(Co-IP)检测Cx43分别与MMP-1、MMP-9或PKD1的结合情况。结果免疫荧光染色和western blot结果显示,HDFs中的COL-I水平与Cx43的表达成负相关;qRT-PCR和western blot结果进一步显示,抑制Cx43的表达明显增强了 COL-I及MMP-1、MMP-9在mRNA和蛋白水平的表达。Co-IP法虽未检测到Cx43与MMP-1、MMP-9或PKD1结合的明显条带,但在显著抑制Cx43表达后,导致了 PKD1表达水平明显降低。结论HDFs中的Cx43参与了细胞外基质主要组分COL-I的调控并发挥重要作用,一方面Cx43很可能通过调控蛋白激酶PKD1,影响COL-I的表达和分泌,另一方面通过调控MMP-1、MMP-9的产生两种机制实现。
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