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海洋生物资源丰富多样，对它们的不断开发利用，是全世界人们关注的热点之一。利用可控酶解海洋蛋白资源制备生物活性肽，在医药、食品、饲料、化妆品和保健品等领域应用前景广泛。以江苏沿海条斑紫菜为原料，在不同条件下酶解制备紫菜蛋白抑菌肽（Laver protein antimicrobial peptides, LPAP）和紫菜α-葡萄糖苷酶抑制剂（Laverα-glucosidase inhibitor, LGI），并进行了活性成分的分离纯化、组成和特性分析方面的研究。以酶解产物对指示菌（金黄色葡萄球菌）的抑菌能力为指标，在中性蛋白酶、木瓜蛋白酶、酸性蛋白酶、碱性蛋白酶、胃蛋白酶和胰蛋白酶中筛选出木瓜蛋白酶为酶解用酶，通过优化，酶解条件为：5%的底物浓度、4000U g-1的加酶量、pH6.5、温度65℃、反应时间4h。酶解液的相对分子量分布分析发现，分子量在1000Da以下的小分子肽类占96.68%；采用DEAE-52阴离子交换层析、Sephadex G-25凝胶层析得到纯化的LPAP；液质联用分析纯化抑菌肽为一种四肽FFDD（Phe-Phe-Asp-Asp）；该LPAP对G+菌和G菌都有抑制作用，具有相对广谱性，抑菌最适pH为6.5，对指示菌的最小抑制浓度（MIC）为0.25mg mL-1；2mg mL-1抑菌肽作用于指示菌的效果与分别用36μg mL-1氨苄青霉素和100μg mL-1硫酸卡那霉素产生的效果相似，抑菌肽作用指示菌后的电镜照片表明其抑菌机制主要是对细胞膜的破坏作用。以对α-葡萄糖苷酶活性抑制率为指标，测定不同蛋白酶水解产物对酶活性抑制能力，优选出中性蛋白酶、碱性蛋白酶和氨肽酶复合水解紫菜。酶解液中主要含有小分子肽类，分子量在1500Da以下的占82.47%。通过活性炭脱色、SP Sepharose High Performance阳离子交换色谱、Sephadex G-10凝胶色谱和Mono Q阴离子交换色谱获得纯化的LGI，对α-葡萄糖苷酶的IC50为97.36μg mL-1，纯化的LGI经液质联用分析相对分子量为231.2，推测其氨基酸序列为Ala-Ala-Ala。分析LGI与α-葡萄糖苷酶作用的动力学参数，表明LGI是一种非竞争性抑制剂；圆二色谱分析LGI与α-葡萄糖苷酶作用后的二级结构变化，发现α-葡萄糖苷酶的α/β比值从2.15升高至13.79提高了6.40倍，说明抑制剂使α-葡萄糖苷酶的构象与天然状态差别较大，导致活性明显降低。来自海洋天然材料酶解获得的LPAP和LGI都是小分子肽类，他们安全、易于吸收，具有良好的温度和pH稳定性，为紫菜的深度开发利用提供了良好的理论依据。