本论文共分为三部分:第一部分Biota orientalis RNase 特异性切割大鼠核糖体 28S RNA 中 C4453-A4454 之间的磷酸二酯键导致核糖体失活:大鼠核糖体 28S RNA 中的 sarcin/ricin 结构域高度保守,该结构域参与了延伸因子（elongation factors, EF-1 和 EF-2）与核糖体的相互作用。核糖体失活蛋白（Ribosome-inactivating proteins, RIPs）在研究该结构域的结构和功能方面发挥了极大的作用。本文报道了一种从侧柏成熟种子中提取的新型核糖核酸酶,命名为 Biota orientalis RNase。Biota orientalis RNase 是一个分子量大约为 13 kDa 的核糖核酸酶,能特异性水解大鼠核糖体 28S RNA上 K 区中 C4453-A4454 之间的磷酸二酯键,导致核糖体失活。Biota orientalisRNase 的切割位点位于 α-sarcin 切割位点的下游 128 个核苷酸处,该位点不同于所有迄今发现的 RIPs 的作用位点。Biota orientalis RNase 处理大鼠核糖体后,释放出一个小 RNA 片段（small fragment,S-片段）,该片段含 333 个核苷酸,来自 28S RNA 的 3’-末端。28S 核糖体 RNA 中靠近 C4453-A4454 的区域命名为 I<WP=6>中国科学院生物化学和细胞生物学研究所 博士学位论文摘要Biota orientalis RNase 区域。被 Biota orientalis RNase 特异性损伤的核糖体不能有效地与氨酰-tRNA 结合,但这种损伤不影响 EF-1α非依赖性的氨酰-tRNA 的结合,也不影响 EF-2 的结合。推测认为 Biota orientalis RNase 抑制蛋白质的合成,是由于特异地切割核糖体 RNA 上的 Biota orientalis RNase 区域而影响了EF-1α/氨酰-tRNA 与核糖体的相互作用。Biota orientalis RNase 有望成为研究核糖体 RNA 结构和功能的新工具。A-sarcin,一种专一性很高的 RNase,一般都称为核糖体失活蛋白（RIP）。与之类似,本文报道的 Biota orientalis RNase 也是一种 RIP。