随着量子化学理论和方法以及计算机技术的飞速发展，量子化学在化学、生物化学以及分子物理的各个分支学科中发挥着越来越重要的作用。本论文主要采用量子化学方法研究两个热门课题：生物酶催化反应机理和小分子电子光谱的模拟。第一部分重点讨论结合选取的酶活性中心量子化学簇模型并采取密度泛函方法研究酶催化反应的机制，其中包括四核大肠杆菌无机焦磷酸水解酶催化反应机理的模拟和单核磷酸丝氨酸磷酸酶在镁离子辅助下的催化反应机理及钙如何抑制此酶活性的机制；第二部分主要介绍运用CASSCF方法计算得到分子较精确的基态和激发态结构、能量和频率的基础上，采用简谐和非谐Franck-Condon原理对嘧啶电子光谱进行了计算模拟。得到的结论如下：　　 1.第三章采用DFT方法结合较大的活性中心簇模型研究了四核大肠杆菌无机焦磷酸酶催化焦磷酸与磷酸相互转化的可逆反应机理。分别研究了重要残基Asp67为电离和质子化两种状态时的反应机理。计算结果表明，Asp67的质子化对逆反应的发生起着至关重要的作用，但对正向水解反应的发生影响很小；在四个Mg2+的辅助下，桥连的氢氧根直接作为亲核试剂以近直线的方式进攻底物的P原子，从而使底物分解成两个磷酸根；在催化过程中，四个Mg2+对酶活性中心构象的维持、底物的定位、过渡态的稳定及亲核试剂的形成等都起到很重要的作用，从而降低反应的势垒。作为对比，还研究了焦磷酸在水溶液中的水解反应机理。计算结果表明，没有酶的参与，焦磷酸的水解及其逆反应均很难发生。　　 2.磷酸丝氨酸磷酸酶在一个Mg2+的辅助下能够催化L-型磷酸丝氨酸水解。若将Mg2+换成Ca2+，酶则完全失活。第四章运用DFT方法结合大的活性中心模型分别研究了磷酸丝氨酸磷酸酶的催化反应机理和活性中心金属离子为Ca2+时的抑制反应机制。计算结果表明，整个酶促反应分为两步进行，第一步是底物的脱磷酸化反应，与Mg2+配位的Asp11作为亲核试剂进攻磷原子，同时从Asp13夺取一个质子的离去基团L-serine离去；第二步是磷酸的水解反应，此时失去一个质子的Asp13从进攻的水分子夺取一个质子使之活化，从而进攻磷酰基酶中间体的磷原子，使之水解形成产物。两步反应均是associative反应机理，反应势垒分别为11.9 kcal mol-1和12.0 kcal mol-1。用Ca2+取代Mg2+后，由于金属中心的不同，残基Asp167由与Mg2+的双齿配位变成单齿配位，并引入另一个水分子与Ca2+配位。反应的能垒比天然酶催化的反应能垒高约8 kcal mol-1，这与Ca2+能抑制酶活性的实验事实是一致的。本章中还会提供几种Ca2+抑制此酶活性的可能原因。　　 3.第五章运用简谐和非谐Franck-Condon原理模拟了嘧啶分子激发单态S1(1B1)态的吸收光谱和荧光发射光谱及S2(1B2)态的吸收光谱。模拟的结果显示，依据简谐Franck-Condon原理模拟得到的S1态的吸收光谱和发射荧光光谱及S2态的吸收光谱的精细结构可基本重现实验的光谱结果。对光谱形状起主要贡献的是全振动模式v6a、v1和v12的Franck-Condon级数。在简谐近似的基础上加入非谐校正，S1态的吸收和发射荧光光谱的位置会明显的蓝移，使拟合的光谱谱带的位置与实验测得光谱谱带的位置吻合的更好。对于S2态的吸收光谱，平移振子模拟的结果就能很好的重现实验结果。此外，还利用变形谐振子模型研究了非全对称振动模式对光谱的贡献。计算结果表明，非全对称振动模式对光谱的贡献都很小，只有模式v16a对S1态的吸收和发射光谱贡献一个比较弱的跃迁谱带。