细胞极性是真核生物的基本特征。在多细胞动物中，细胞极性在大多数细胞的分化和功能发挥中具有至关重要的作用。 Par-3是进化上保守的Par-3/Par-6/aPKC复合物中的一个关键组分，主要有180K、150K和100K三个亚型。进化上保守的细胞极性蛋白Par3是一个脚手架样蛋白质，它通过其PDZI.结构域与Par6和JAM相互作用，在上皮细胞极性的建立和维持中发挥重要作用。尽管Par3的作用在上皮细胞中已经被广泛地研究，但是它在其他类型细胞例如造血细胞中的作用仍然知之甚少。除了细胞极性作用之外，近来研究提示在不同的细胞株中可能有不同的与Par3相互作用的蛋白质。也有研究表明Par-3是一个多功能蛋白质，提示Par-3除了在细胞极性建立中发挥作用外也可能参与其他的生物学过程。因此Par3相互作用蛋白质的鉴定对于进一步了解Par3的功能至关重要。 目前有报道说Par3复合物在T细胞中是极化的。在血液细胞如Jurkat细胞中虽然含有Par-3蛋白质，但Par-3在这类细胞中的作用还未曾研究过，可能有不同的Par-3结合蛋白质。为了从分子水平上研究Par3的更多功能，我们用GSTpull-down与液相色谱-串联质谱结合的方法在Jurkat细胞中得到并鉴定了一些新的与Par3 PDZ结构域相互作用的蛋白质。这些被鉴定的蛋白质可能参与执行蛋白质代谢以及蛋白质运输等不同的细胞功能。Par3与这些蛋白质的相互作用提示Par-3可能参与这些生理代谢和物质运输活动。通过体外结合试验、免疫共沉淀试验和免疫荧光试验及共聚焦显微镜检测，验证了几个候选蛋白质-核运输蛋白质Importin-α4亚基、蛋白酶体激活因子PA28-β和PA28-γ通过Par3 PDZI结构域与Par3之间的相互作用。我们的实验结果不仅有助于揭示进化上保守蛋白质Par3的新功能，更可为血液细胞中Par3新功能的研究提供重要线索。