细胞复制过程中遗传信息的传递是通过有丝分裂过程中染色体在两个子细胞中的均等分配而实施的。纺锤体调控点信号途径从时间和空间上精确的调控着染色体的正确分离过程。一旦此功能失调，将会导致染色体不稳定性和癌症的发生。我们用纺锤体调控点信号途径中的一个重要的蛋白质，Mad1，作为诱饵筛选到了它的一个新的相互作用蛋白质，Nek2A。Nek2A是一个蛋白质激酶。我们的实验研究表明，Nek2A不仅仅是一个中心体蛋白质，也是一个动点蛋白质。Nek2A是黄曲霉菌NIMA在哺乳动物细胞中的同源物。Mad1通过位于C端的Leucine zipper区域与Nek2A在体内和体外相互作用。和Mad1一样，Nek2A在有丝分裂期的细胞中也定位于动点。通过特异性的Nek2A干扰实验，我们发现，一旦Nek2A功能异常，将会导致染色体分离过程提前发生。此外，Nek2A是动点蛋白质Mad2定位于动点所必需，但对于Mad1、Bub1、Hec1而言则不是必需的。在这些Nek2A缺失的细胞，姐妹染色单体之间形成了染色体桥，此外，Nek2A的缺失造成了纺锤体调控点信号途径对nocodazole造成的纺锤体的破坏的反应异常，产生了多核细胞。我们的研究表明，Nek2A作为一个动点相关的蛋白质激酶而言，是正确的染色体分离过程所必需。我们认为Nek2A通过影响Mad2的功能从而在纺锤体调控点途径中发挥作用。　　为了进一步阐明Nek2A在纺锤体调控点途径中所发挥的作用，我们进行了pull-down实验，并识别了它的另一个新的相互作用蛋白质，Numatrin。互补的免疫沉淀实验证实了Numatrin和Nek2A之间的相互作用。因为Numatrin是一个重要的核仁蛋白质，可以在细胞核和胞质中发挥转运物质的功能，此外，还在核糖体中发挥分子伴侣的作用。对Numatrin的亚定位实验表明，当细胞周期进入中期之后，Numatrin定位于中心体，一旦姐妹染色单体分离，Numatrin从中心体上脱离。Numatrin和Nek2A在中心体上的共定位更进一步证实了它们之间的相互作用，也提示了它们参与了中心体的功能。Nek2A特异性RNA干扰的实验表明，Nek2A负责Numatrin有丝分裂期的中心体定位。　　综上所述，我认为Nek2A通过调节其下游信号分子的活性来调控纺锤体微管动力学及完整性，从而行使其有丝分裂调控点的功能。