组蛋白上广泛发生的精氨酸甲基化修饰与基因的转录调控,细胞周期调控以及DNA损伤修复等过程都密切相关。在以往的研究工作中,许多能够特异性识别或者读取组蛋白不同甲基化修饰状态的赖氨酸的蛋白因子以及组蛋白密码的效应因子被大量鉴定及研究,然而对于组蛋白甲基化修饰的精氨酸的识别因子却知之甚少。所以,我们试图通过经典的生物化学纯化的方法鉴定出能够特异性识别组蛋白H3N端17号位和26号位精氨酸上发生的非对称性甲基化的识别蛋白,这两个位点的甲基化是由CARM1/PRMT4（Coactivitor-Associated Arginine Methyltransferasel,共激活因子相关的精氨酸甲基化转移酶）催化完成的。通过体外Pulldown的方法我们发现这两个位点的甲基化修饰能够与组蛋白的乙酰化协同抑制转录共抑制因子Mi2/NuRD（核小体重塑及去乙酰化酶复合物）复合体和TIF1家族的蛋白与组蛋白H3尾巴的结合。为了验证这一发现,我们在293T中过量表达CARM1后导致NuRD复合体与染色质结合的下降,而在Hela细胞中当我们降低CARM1的表达水平后NuRD复合体与染色质的结合水平升高并且组蛋白的乙酰化水平有所降低。利用CARM1-/-的MEF细胞我们也观察到了同样的变化,即NuRD复合物和TIF1与染色质的结合水平升高了,同时组蛋白的乙酰化在整体水平上有所下降。利用染色质免疫共沉淀实验,在类核小体系统中过量表达CARM1能够降低NuRD复合物和TIF1与类核小体的结合,而在MEF细胞中CARM1同样是NuRD复合物与LPS诱导的NF-kB信号通路的内源靶基因的解离所必须的。该论文的研究为CARM1催化的精氨酸甲基化通过排斥相关转录抑制因子协同组蛋白乙酰化促进基因转录的作用机制提供了证据。