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果蝇的SINA（seven in absentia）蛋白是泛素-26S蛋白酶体降解途径中RING-finger类型的E3泛素连接酶。在植物中,SINA同源蛋白主要在生长发育和外界环境胁迫响应等方面起关键作用。在拟南芥中,SINATs（SINA of Arabidopsis thaliana）受到光信号的调控。SINATs蛋白从光下移动到暗处后蛋白量明显减少,然而SINATs如何响应光信号却是未知的。本论文以拟南芥为研究材料,通过生物化学、细胞生物学、植物生理学、遗传学等方法,系统研究了拟南芥中光信号调控SINATs蛋白降解的分子机制。主要结果如下:SINATs蛋白从光到暗的降解是自我调控降解。首先通过转基因方法分别获得E3泛素连接酶活性缺失形式的SINATs过表达系:35S::SINAT2C63S-FLAG和35S::SINAT4C67S-FLAG。当35S::SINAT2C63S-FLAG和35S::SINAT4C67S-FLAG过表达系从光下移动到暗处时,SINAT2C63S和SINAT4C67S蛋白量未发生明显变化。其次对35S::SINAT2 C63S-FLAG和35S::SINAT2-FLAG过表达系进行qRT-PCR和蛋白定量分析,发现35S::SINAT2 C63S-FLAG过表达系中SINAT2C63S蛋白较35S::SINAT2-FLAG过表达系中SINAT2蛋白更加稳定。最后对35S::SINAT2-FLAG和35S::SINAT2C63S-FLAG过表达系进行SINAT2蛋白半衰期检测,发现35S::SINAT2-FLAG过表达系中的SINAT2蛋白比35S::SINAT2C63S-FLAG过表达系中的SINAT2C63S蛋白降解的更快,明确了35S::SINAT2C63S-FLAG中SINAT2C63S蛋白更加稳定。以上结果表明SINATs蛋白的稳定性依赖于自身E3泛素连接酶活性。光受体phyB是调控SINATs蛋白稳定性的关键因子。已知SINATs受到红光,蓝光的调控,且SINATs在黑暗中的降解不依赖COP1,我们分别检测了SINATs蛋白与红光受体phyB和蓝光受体CRY1是否互作,发现SINATs与两者均在细胞质中相互作用。接下来,我们获得了35S::SINAT2-FLAG/phyB-9纯合杂交系植株,发现在phyB-9突变体背景下,SINAT2蛋白的蛋白量在光下和黑暗中均不发生明显变化。同时对35S::SINAT2-FLAG/phyB-9杂交系和35S::SINAT2-FLAG过表达系分别进行qRT-PCR和蛋白定量分析,发现在phyB-9突变体背景下,SINAT2蛋白变得更稳定,表明phyB与SINATs蛋白的互作可能促进了SINATs蛋白的降解。因此,我们发现:SINATs作为蛋白稳定性的调控者它又能调控自身的蛋白稳定性,以及26S-泛素蛋白酶体途径参与调控光信号通路的新机制。对SINATs响应光信号调控机理的深入了解不仅有利于拟南芥光形态建成理论基础的奠定,而且对其他植物响应光信号调控的认识具有重要的指导意义。