超高压食品加工技术是一种典型的非热加工技术,广泛适用于食品杀菌和钝化酶。目前国内外学者已经对其加工工艺进行了大量的研究,但是高压导致蛋白质变性等机理尚不清楚。直接研究蛋白质在高压下的结构变化非常复杂,将蛋白质拆分成最简单的成分（氨基酸和短肽）可以简化问题,由简单到复杂,建立简单成分与食品体系之间的联系可以为探索高压的作用机理打下基础。为方便建立联系,本文选取了谷胱甘肽及其基本组成单元之一的半胱氨酸作为研究对象。为更好的表征样品受压过程中结构的动态变化,本文采用了高压对顶砧装置,结合拉曼光谱,红外光谱和X射线衍射等技术进行高压下原位监测与分析。实验结果表明:（1）半胱氨酸:高压拉曼的数据表明,在0.1 MPa～10 GPa范围内可能有两个相变发生:第一个在1.8～3.6 GPa,可能是由S-H…O与S-H…S氢键的转变引起的。另一个相变在6.9～7.8 GPa,可能是由S-H…O或S-H…S氢键断裂导致。X射线衍射的数据结果进一步地验证了我们对相变区间的推测。此外,在4.1～5.0 GPa可能存在一个潜在的相变,由于拉曼和X射线衍射数据在该压力区间的变化不明显,需要借助一些别的实验手段进一步地确认这一点。最后,当压力达到20.2 GPa后卸压,拉曼光谱没有迅速地恢复,但是10 GPa卸压后晶体的X射线衍射光谱讯速地恢复,说明太高的压力（超过15 GPa）可能会导致晶体结构卸压后恢复的延迟或者不可逆。（2）谷胱甘肽:在非静水压力条件下,在1.8～2.2 GP和4.1～5.3 GP经历了两个相变。此外,氢键（N-H…O;O-H…O;S-H…O;C-H…O）在以上两个压力区间中都发生了变化。其中,S-H…O氢键的强度在高压的作用下持续增强,O-H…O氢键的强度有微弱的改变。C-H…O氢键的强度在压力的作用下会部分增强部分减弱。N-H…O氢键的强度在相Ⅰ到相Ⅱ阶段先增强,然后在相Ⅲ阶段减弱。通过对晶体结构精修发现晶体的c轴更容易压缩。当压力超过4.4 GPa,晶体的可压缩空间显著减小,这导致晶体体积更难压缩。通过Hirshfeld表面分析,我们得到了氢键变化的额外信息,在相Ⅰ到相Ⅱ期间H…H的键强度增强,而到了相Ⅲ阶段H…H键强度突然减弱,所以相Ⅰ到相Ⅱ的转变可能与H…H的破坏有关。在高压下,分子间的相互作用继续增加,并且某些S-H…O氢键可能会转变为S-H…S氢键。此外,可能还有一个相变在7.8 GPa。但是由于高压相的光谱信号太弱,这一点需要借助一些其他的技术手段进行确认。最后,加压到10 GPa后卸压到常压所有光谱完全地恢复,并且没有延迟,说明相变完全可逆。（3）通过对比半胱氨酸和谷胱甘肽在高压下的结构变化,跟踪S原子的变化,我们发现在2 GPa附近这两种物质都发生了相变,且都可能与S-H…O和S-H…S氢键的转变有关,我们推测,相变的发生区间可能与氢键的强度有关。最后,对本文所做工作进行了总结与展望。