瘦素leptin是由肥胖基因(obese gene，OB)编码，主要由白色脂肪细胞合成分泌的一类蛋白质激素，对调节能量代谢和摄食具有重要作用。论文对小鼠瘦素分别在大肠杆菌BL21和毕赤酵母GS115中的诱导表达进行研究，结果显示利用三刺摇瓶目的蛋白在大肠杆菌BL21中表达量提高到12g/L，结合缓慢稀释透析的方法大大提高了活性目的蛋白的回收率。基于毕赤酵母GS115作为表达系统表达效率不高，研究毕赤酵母GS115在不同碳源培养基中胞内胞外蛋白质组的区别，为以后构建新的毕赤酵母表达菌株，外源蛋白表达系统的优化提供一定的指导意义。　　 大肠杆菌BL21作为表达系统：构建的重组表达质粒PET-28a-His-mleptin转化至大肠杆菌BL21中诱导表达，目的蛋白几乎均以包涵体的形式存在，最佳诱导表达条件：IPTG浓度0.1mmol/L，诱导时间6h，诱导温度为37℃。经变性复性和Ni2+亲和树脂交换柱纯化后，得到纯度高于95％的活性蛋白约5.2g/L，回收率达到43.3％。纯化后的His-mleptin蛋白经腹腔注射C57/BL6小鼠，实验组的体重和摄食量相对于对照组明显降低，表明纯化后的重组蛋白具有生物活性。　　 毕赤酵母GS115作为表达系统：构建的重组表达质粒pPICZα-His-mleptin电转化GS115菌株经甲醇诱导表达，表达量较低，不具应用价值。利用LC-ESI-MS/MS结合Griffin等的归一化非标定量法SIN得到GS115胞内胞外详尽的蛋白质种类及准确百分含量及不同培养基之间蛋白质组成的差异，可为构建新的毕赤酵母表达菌株与优化外源蛋白表达系统的提供依据。