【摘 要】
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胃蛋白酶是是消化系统中一种非常重要的蛋白水解酶,通过切断特定类型氨基酸之间的联系,使食物中的蛋白质分解,胃蛋白酶的这种生物学功能是建立在其结构之上的,当温度、pH值等外界因素发生改变时,它的结构也会随之发生变化从而影响酶的活性。在蛋白质结构方面的研究,红外光谱相比于核磁共振和圆二色谱法等其它来说,具有制样简单、不会破坏蛋白质的活性、准确快速等优点,因此成为一种广泛使用的分析测试方法。本论文利用红外
【机 构】
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中国科学院大学(中国科学院宁波材料技术与工程研究所)
【出 处】
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中国科学院大学(中国科学院宁波材料技术与工程研究所)
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胃蛋白酶是是消化系统中一种非常重要的蛋白水解酶,通过切断特定类型氨基酸之间的联系,使食物中的蛋白质分解,胃蛋白酶的这种生物学功能是建立在其结构之上的,当温度、pH值等外界因素发生改变时,它的结构也会随之发生变化从而影响酶的活性。在蛋白质结构方面的研究,红外光谱相比于核磁共振和圆二色谱法等其它来说,具有制样简单、不会破坏蛋白质的活性、准确快速等优点,因此成为一种广泛使用的分析测试方法。本论文利用红外光谱来研究胃蛋白酶在多种外界因素下的构象变化,从而为其生物学功能变化提供背后的结构基础和相应机理的推断提供理论支持。首先研究温度对于胃蛋白酶干粉的影响,发现在20-85℃的温度范围内,胃蛋白酶的酰胺A、酰胺B、酰胺I和II谱带频率发生轻微的位移,二级结构含量没有发生明显的变化,二维相关分析得到二级结构变动先后顺序为:分子间β折叠构象>β转角构象>分子内β折叠构象。接着研究pH值和表面性质对于胃蛋白酶水溶液的影响,发现随着pH值的增加,胃蛋白酶溶液中β折叠含量增加、α螺旋含量减少,在表面上的吸附量先增加后减小,粒径先增加后减小,电位由正变负。在Ti O2表面上时,二级结构中β折叠结构比例居高不下,随着pH值的增大缓慢下降,其他二级结构比例较少,变化趋势缓慢增加,同时Ti O2的存在有利于溶液中胃蛋白酶的吸附,Ti O2表面上酰胺I和酰胺II谱带吸收峰所处频率的变化更大。最后研究海藻酸钠浓度对于胃蛋白酶水溶液的影响,发现β折叠和无规卷曲结构始终在胃蛋白酶占主导地位,海藻酸钠浓度为0.125 mg/ml时,β折叠结构含量最高,随着海藻酸钠浓度的继续增加,松散无序的二级结构含量大大增加。同时胃蛋白酶在Zn Se晶体上的吸附先增加后减小,海藻酸钠浓度为0.25 mg/ml时吸附量达到最大。
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