蛋白质是软物质中最复杂的一类,也是软物质研究中的一个重要方面。蛋白质(protein)是生物体内一类极其重要的大分子,是生物体表现特定生物功能的基本单元,它的结构特点决定着其行使的具体功能,因此研究蛋白质结构的本质特征非常重要。在本文中,我们对PDB数据库中现有代表性的蛋白质结构进行了研究和分析,并且把结构数据组中共同的特性应用到二级结构类预测和氨基酸相互作用网络研究当中。同时,我们分析了CLC-ecl氯离子通道的实验结果,提出了氯离子／质子相互输运的氯离子通道的微观输运模型。模拟了氯离子和质子相互输运过程,所得结果与实验符合很好。本文主要的研究内容如下：1.用多肽的结构类倾向性预测蛋白质的二级结构类预测蛋白质的结构类是蛋白质结构研究中的一个重要课题,在本工作中我们提出了一个新概念：蛋白质多肽在蛋白质二级结构类中的倾向性,并用此概念预测蛋白质的二级结构类。以蛋白质数据组PDB40-B作为训练数据组时,我们得到多肽长度从l=1到l=4时,蛋白质多肽在4种三级结构类all-α,all-β,α/β和α+β中的倾向性,并得到优化长度l=4,此时在4种二级结构类中的多肽倾向性都在0.25左右。为了用多肽的二级结构倾向性来预测蛋白质的二级结构类,我们对每个蛋白质序列进行了转化,即依据多肽倾向性将蛋白质多肽序列转化成倾向性序列。当把PDB40-B作为训练数据组时,我们用jackknife检验得到3个常用数据组PDB40-j,CHOU&MAGGIORA和CHOU的预测率分别是93.7%,96.5%和78.6%,该结果优于前人得到的预测率。这种新的方法有利于从蛋白质序列中提取出有价值的信息。研究表明,为了得到高的预测率,一个好的训练数据组必须具备两个条件：低的序列相似度和高的序列普遍性。我们提出的多肽倾向性(SCTP)可以广泛应用于蛋白质序列的分析与研究中。2.蛋白质中各种作用力对氨基酸网络拓扑性质影响的分析现在越来越多的人重视利用网络的概念去描述蛋白质结构。在此之前绝大多数研究者仅仅考虑了5A作为截断距离去构建网络,然而我们注意到原子问共价键的长度大约为1.5A,氢键的长度大约为3A,范德瓦尔斯相互作用的范围大约为5A,疏水相互作用的范围可达到12A。本工作中我们研究了在不同截断距离Rc的情况下蛋白质结构网络特性的变化。结果表明,在氢键和共价键相互作用下(R=3A),蛋白质结构网表现出比较强的小世界性；当考虑范德瓦尔斯相互作用时(Rc=5A),蛋白质结构网络表现出非常强的小世界性；当考虑疏水相互作用时(R。=12A),蛋白质结构网络表现出比较弱的小世界性。同时我们还发现,当以12A为截断距离时,网络中节点的团簇化系数和度之间存在如下关系：C∝l-0.5。这表明蛋白质结构网络在疏水相互作用下是有阶层化和团簇性的。我们的研究还表明,功能位点可能是导致蛋白质结构阶层化的一个重要原因。这一研究提供了一种鉴别蛋白质结构中功能位点的方法,同时也为蛋白质组和基因组进化规律提供了合理的理解。3.氯离子通道蛋白质中氯离子和质子相互输运的机制研究氯离子通道是生物膜通道中非常重要的一种通道,如果通道中的某些氨基酸残基变异的话,就会使得通道发生异常,从而导致危害人类健康的某些疾病。近年来人们在氯离子通道中有关氯离子传输和通道的开关特性等问题上都做了详细的研究。2004年以后,人们发现氯离子通道不仅仅是氯离子进出细胞的路径,而且还伴随着质子的运动,即氯离子和质子在通道中相互输运,并且得到所通过的氯离子和质子的数目比值为2：1。实验工作者还测量了通道中离子运动产生的电流,在不同pH值和离子浓度情况下,通道中的电流是不同的,并且电流随着外加电势的变化是非线性的。实验工作者只能测出通道中离子运动的宏观效应(电流-电压关系),而对于离子运动的微观机制,目前还没有一种成熟的理论去描述。鉴于上述情况,我们根据实验测定的CLC-ecl氯离子通道的结构和有关残基对离子输运的影响,提出了氯离子/质子相互输运的氯离子通道的微观输运模型。采用取向随机行走方法模拟了氯离子和质子相互输运过程,所得结果与实验符合很好。用此模型可以从原子尺度上了解氯离子通道中离子运动的微观过程。