哺乳动物雷帕霉素靶蛋白（mammalian target of rapamycin,mTOR）信号通路可以整合多种胞内和胞外信号,通过一系列的信号传递和级联反应来维持生物体分解代谢和合成代谢的动态平衡。大量的研究结果证实mTOR信号通路参与调控细胞内多种生命活动,当mTOR信号通路元件发生功能异常时,人体会产生诸如癌症、二型糖尿病、肥胖症等多种疾病表现。本论文以mTOR信号通路中发挥重要调控功能的TSC（Tuberous Sclerosis Complex）蛋白复合物和CASTOR1（Cytosolic arginine sensor for mTORC1 subunit 1）蛋白为研究对象,对其进行一系列的三维结构分析及生物学功能研究。在信号通路中,TSC复合物发挥着重要的负调控作用,我们解析了TBC1D7（21-293）-TSC1（939-992）复合物的晶体结构。在该结构中,TSC1与TBC1D7以2:2的形式组成了一个异四聚体结构,二者要靠疏水作用力来维持相互作用。通过一系列的体外实验与细胞实验,我们发现TBC1D7可以稳定TSC1蛋白C端Coiled-coil结构域的二聚状态。此外,我们通过分析超速离心方法证实TBC1D7（21-293）与TSC1（939-992）以一种渐进形式来结合。CASTOR1蛋白是一种精氨酸效应物,在结合精氨酸后通过一系列的级联反应来抑制下游mTORC1活性。我们解析了人类CASTOR1蛋白在结合精氨酸状态下的晶体结构,发现CASTOR1蛋白以同二聚体形式存在,两个单体以疏水作用力和氢键来相互作用,精氨酸结合界面位于NTD和CTD之间。差示扫描量热实验结果证实精氨酸可以稳定CASTOR1蛋白的空间结构。将CASTOR1与结构类似的大肠杆菌天冬氨酸激酶进行比对,我们发现了CASTOR1蛋白与GATOR2复合物的结合位点,并证实精氨酸通过调控CASTOR1与GATOR2的相互作用来影响下游mTORC1的活性。通过简正模式分析,我们发现CASTOR1蛋白NTD和CTD之间存在着一种“开启-闭合”的相对运动形式,这一结果显示精氨酸通过影响CASTOR1蛋白结构域间的相对运动来调控其与GATOR2复合物的相互作用。本研究创新点在于我们解析了TBC1D7（21-293）-TSC1（939-992）复合物和CASTOR1的晶体结构,找到了新的蛋白与蛋白或蛋白与底物之间的相互作用位点,并从结构生物学角度解释了其功能的发挥机制。此外,本论文提出了mTOR通路中新的相互作用模型和信号转导途径,从而为mTOR信号通路研究提供了新思路。