木质纤维素生物质是一种丰富的可再生资源，然而由于半纤维素与木质素将纤维素紧紧的包裹在里面，这种结构导致生物质很难被有效利用。目前被广泛接受的技术路线就是酶解法，因此本论文针对一种具有应用潜力的半纤维素酶β-甘露聚糖酶，对其结构功能及协同纤维素酶的水解能力进行探讨研究。　　里氏木霉β-甘露聚糖酶(EC3.2.1.78)由糖苷水解酶GH5家族的催化结构域、Linker区域和真菌型碳水结合模块(CBM)三部分组成。通过RT-PCR方法得到β-甘露聚糖酶全长和两个截短酶(命名为man1、man1△CBM和man1△LCBM)三种基因片段。Man1和Man1△CBM均能在Pichia pastoris GS115中高效表达，酶活分别达到34.5 IU/mL和42.9 IU/mL，而Man1△LCBM酶活却因Linker和CBM模块的缺失导致蛋白结构发生变化，酶活仅仅为0.36 IU/mL。　　重组Man1和Man1△CBM具有相似的酶学性质，但在温度稳定性上表现出明显的差异，当在60℃下处理120 h后Man1能够维持72.7％的酶活力，Man1△CBM则仅能维持47.9％的酶活力。但当70℃下处理60 min后，截短酶却比全长提高了13.3％。与重组Man1△CBM相比，Man1对可溶性底物刺槐豆胶和半乳甘露聚糖均表现出相对低的特异性;而当协助纤维素酶水解纤维素和碱处理的甘蔗渣时，Man1的添加则体现出明显的优势，尤其在纤维素酶ECⅡ基础上添加甘露聚糖酶，使还原糖产量分别提高28.54％和20.31％。　　利用定点突变用中性谷氨酰胺Gln取代β-甘露聚糖酶N-糖基化修饰位点上的天冬酰胺Asn。结果发现突变后甘露聚糖酶酶活均有所下降，因此N-糖基化修饰对于β-甘露聚糖酶的高效表达是必需的，其中N131和N158糖基化位点尤为重要，突变后分别使甘露聚糖酶酶活降低了85.43％和79.48％。N329突变体酶活降低幅度较小，仅仅为16.3％，而稳定性却有所提高，与原重组甘露聚糖酶Man1相比提高15.37％。