【摘 要】
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从昆明理工大学白龙校区学生洗漱间所采样品中，分离到1株低温产淀粉酶高产菌株，经形态学和生理生化鉴定，结合部分16S rDNA序列分析，将该菌株鉴定为节杆菌属（Arthrobactot）的一个菌株，命名为Arthrobactor sp．BL5。并对这一菌株进行了产淀粉酶发酵条件优化、酶的提纯及部分酶学性质研究。Arthrobactor sp．BL5所产低温淀粉酶（Amy-BL5）为一胞外酶，通过在不
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从昆明理工大学白龙校区学生洗漱间所采样品中，分离到1株低温产淀粉酶高产菌株，经形态学和生理生化鉴定，结合部分16S rDNA序列分析，将该菌株鉴定为节杆菌属（Arthrobactot）的一个菌株，命名为Arthrobactor sp．BL5。并对这一菌株进行了产淀粉酶发酵条件优化、酶的提纯及部分酶学性质研究。Arthrobactor sp．BL5所产低温淀粉酶（Amy-BL5）为一胞外酶，通过在不同营养源培养基、不同温度和不同pH下对其进行发酵培养，得到了菌株培养基中最佳产酶条件为：Na2HPO4 12.8 g／L，KH2PO4 3.0 g／L，NaCl 0.5 g／L，NH4Cl 0.5 g／L，可溶性淀粉10 g／L，其中淀粉为唯一碳源，温度25℃，时间48h。优化发酵条件后，发酵液的酶活由15.23U／ml提高到27.6U／ml。发酵液经过浓缩、DEAE SepharoseTMFF阴离子层析和SephacrylTM HR S-100凝胶过滤后，得到了电泳纯的低温淀粉酶，经Native-PAGE活性染色后，确定此单一条带蛋白即为低温淀粉酶。通过纯化，Amy-BL5的比活由粗酶液405.75U／mg提高到8197.1U／mg，达20.2倍，回收率为11.6％。经过SDS-PAGE和Superdex 75凝胶层析法对酶分子量进行测定后，确定该酶的分子量为46.0kD，为一单体蛋白。通过酶学性质分析，表明Amy-BL5在0～25℃均具有较高催化活力，其最适酶活温度为25℃，并在0～25℃之间保持稳定。酶的最适pH为9，且在8～9之间保持稳定。研究还证明：金属离子K+、Na+、Ca2+、Mg2+、Mn2+对Amy-BL5有一定的激活作用，Cd2+、Co2+、Ni2+、Pb2+、Fe2+则对其有一定的抑制作用。发现Ca2+、Mg2+对该酶具有较强的激活作用，SDS、EDTA、乙腈、DMSO等对酶均有一定的抑制作用，但该酶不受PMSF的抑制，可推断该酶的活性部位不含serine。在25℃时，Amy-BL5的动力学常数Km值为1.536mol·L-1，Kcat／Km为4.938×10~5mol-1·L·S-1，Ea值为25.8 kJ／mol，该酶对可溶性淀粉的Km值相对较小，表明此酶与淀粉有较好的亲和力。由于其具有催化速度快，效率高等特点，具有很好的工业生产应用潜力。
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