苯甘氨酸氨基转移酶（4-Hydroxyphenylglycine aminotransferase）是假单胞菌所产生的一种能够合成D-苯甘氨酸的重要转氨酶。目前国内对于该酶的研究较少，因此对于该重组酶体外活性的测定，研究其主要功能和酶动力学，对于该酶在工业上的应用有重要的意义。依据密码子偏好性，设计、优化、合成hpgt全长基因，并成功构建了大肠杆菌-毕赤酵母穿梭载体pPIC9K-hpgt，并将其整合至毕赤酵母GS115的染色体中，以期实现其分泌表达。对整合有hpgt基因的毕赤酵母进行摇瓶发酵实验，获得了重组酶，并测定转化率及其酶的活性。构建原核重组质粒pCDF-hpgt，并将其转入感受态细胞E.coli BL21（DE3），通过优化表达条件获得可溶性的重组蛋白His-HpgT。利用Ni-NTA柱纯化技术获得高纯度的His-HpgT融合蛋白，蛋白浓度为0.405mg/mL。分别测定融合蛋白在正反向反应中的酶活力单位及最佳的反应温度、pH值及其他动力学参数，并对该酶特性作相关的机理分析。测定结果表明，正向反应和反向反应的酶比活力分别为749mU/mg、2257mU/mg，此酶分解苯甘氨酸的能力要强于合成苯甘氨酸；正向反应的最适温度与pH分别是35℃和8.0；由米氏方程得出该酶对苯甘氨酸的亲和力远大于谷氨酸；较低浓度的苯乙醛酸即可抑制反应的进行。在研究了恶臭芽孢杆菌中hpgt的优化表达、酶动力学特性的基础之上，对该酶进行了蛋白结构分析与小规模的突变工作探索。为该酶在工业中的应用提供一定的理论基础。