在真核生物表观修饰中,N6-甲基腺苷（m6A）是mRNA中最为普遍的表观修饰,它广泛存在于其他各种形式的RNA分子上,发挥着不同的生物学功能。m6A修饰最先发现于哺乳动物细胞,由m6A甲基转移酶,识别因子以及去甲基化酶来动态调控。m6A甲基转移酶复合物主要有三个成分METTL3、METTL14和WTAP,在哺乳动物细胞中METTL3具有催化活性,METTL14和WTAP不具有催化活性,但是作为调节亚基WTAP与METTL3和METTL14高度互作。为了验证拟南芥中MTA和MTB蛋白（人类基因METTL3和METTL14的同源蛋白）是否互作,以及寻找m6A甲基转移酶复合物中可能的未知蛋白,本研究构建了带有GFP标签的MTA和MTB基因超表达载体,并获得哥伦比亚野生型背景的MTA和MTB超表达拟南芥。最终分别获得了 39和49株MTA和MTB基因插入的阳性株。激光共聚焦显微镜观察GFP蛋白的表达情况,发现MTA和MTB超表达阳性株中分别有6和7个单株能够在蓝色激发光下发出绿色荧光。进一步分析发现MTA不仅分布在细胞核,也分布在细胞膜上,这说明MTA可能具有更多的生物学功能。为了验证目的基因的表达水平,从能够激发出绿色荧光的超表达转基因株系中随机挑选,通过荧光定量PCR发现,与野生型相比,MTA基因在RNA水平上表达上调2404倍,MTB基因表达上调366倍。通过Western Blot用GFP抗体检测发现,MTA和MTB融合GFP蛋白翻译正确。结合免疫共沉淀和质谱技术来鉴定复合物中所含各种蛋白,在MTA Co-IP质谱结果的两次重复中均鉴定到MTB蛋白,在MTB质谱结果的两次重复中也均鉴定到MTA蛋白,这与之前的研究一致,说明实验结果可靠。排除对照组中蛋白,Co-IP质谱鉴定到MTA互作蛋白50个,MTB互作蛋白57个。在水稻中通过进化分析找到了 MTA 的直系同源基因OsMTA2（LOCOs02g45110）,MTB的直系同源基因 OsMTA1（LOCOs01g16180）、OsMTA3（LOCOs03g05420）、OsMTA4（LOCOs10g31030）。除OsMTA2外,其他三个基因均完成了克隆,构建了带eGFP标签的超表达载体,并完成遗传转化。经过鉴定获得了OsMTA1超表达水稻37株,OsMTA3超表达水稻40株,OsMTA4超表达水稻39株。综上,通过构建水稻和拟南芥中m6A甲基转移酶超表达载体获得了对应的超表达材料,发现拟南芥MTA在细胞中新的定位,MTA和MTB互作的蛋白。相关材料的创制和互作蛋白的鉴定为进一步探究植物m6A甲基转移酶的功能打下了良好的基础。