包裹着整个细胞的细胞膜是所有生命中必不可少的结构要素。它们由脂质和蛋白质的混合物组成,能够严格调节能量、信息、营养和代谢产物的流动。脂质-蛋白质相互作用是细胞膜行使一些功能时的决定性因素,膜的脂质成分构成也对一些以膜蛋白为靶向的药物至关重要。计算模拟方法,特别是分子动力学,可以在实验方法难以达到的原子层面研究细胞膜和膜蛋白的结构、动力学及其相互作用。近年来粗粒度力场特别是Martini粗粒度分子力场的发展,使得我们可以对更长时间尺度、更大空间尺度的生物模型进行模拟。Martini力场开发出的涵盖了细胞内含量较高的绝大部分脂质分子的模型和力场,也为在更真实的细胞膜环境中研究蛋白质-脂质相互作用提供了条件。本文将以SARS-Co V和SARS-Co V-2病毒包膜以及Hedgehog信号通路中的受体蛋白Patched1（PTCH1）这两个受到科研人员关注且具有重要生物意义的膜蛋白体系为例,进行Martini粗粒度分子动力学模拟研究。通过分子动力学模拟,我们探索了SARS-Co V和SARS-Co V-2的动力学和超分子组织。SARS-Co V和SARS-Co V-2的包膜均呈现球形形态,结构蛋白在膜中形成多个链状蛋白岛,并且Spike蛋白之间通过头部的相互作用形成集簇。SARS-Co V和SARS-Co V-2病毒包膜之间的关键区别在于Spike蛋白之间的相互作用模式和Spike蛋白的灵活性。本模拟提供了对冠状病毒包膜的结构和动力学见解,可能为冠状病毒的进一步研究,例如药物设计和膜融合及裂变过程提供帮助。在PTCH1蛋白的Martini分子动力学模拟中,我们观察到了胆固醇与PTCH1单体的结合比其与PTCH1二聚体-Shh复合物的结合更稳定。胆固醇的结合受到蛋白质周围的神经节苷脂和甾醇传感结构域（SSD）中的Y446残基的构象调控。此外还进一步分析了Shh对PTCH1动力学的调控,探索了Shh与SSD之间的变构通讯途径。我们对PTCH1的研究从更多的角度提供了通过PTCH1的脂质微环境调节Hh信号通路的动态细节。本文的结果证实了Martini粗粒度分子动力学是研究脂质-蛋白相互作用的有力工具,为两个膜蛋白体系提供了的更直观、更清晰、更全面的认识和理解,给相关膜蛋白体系的进一步研究提供了理论依据。