双链RNA结合蛋白在转录激活，翻译控制，mRNA的加工和细胞定位等细胞代谢活动中起着关键作用。核因子NF90和NF45是双链RNA结合蛋白家族中的重要成员。NF90蛋白家族成员和NF45组成异源二聚体，主要共同存在于细胞核中。NF90/NF45的复合物作为dsRNA结合蛋白，能够和细胞内的其他蛋白质因子结合形成复合物，共同调控基因的表达。在许多研究中发现，NF45具有增强NF90活性的作用。　　 NF90/NF45复合物能够调节T细胞中白细胞介素-2(IL-2)基因的表达，是IL-2基因表达的重要调控因子，为T细胞免疫应答的调节提供了新的治疗靶点．NF90/NF45的复合物调节丙型肝炎病毒(Hepatitis C Virus，HCV)基因组RNA的转录和复制，在HCV的生活史中起着重要的作用，为抗HCV药物的研究提供了一个潜在的新靶点。NF90能够与流感病毒（influenza virus）的核蛋白NP的相互作用。NF90通过与NP的C端相互作用，抑制流感病毒基因组的复制和mRNA的翻译。这类宿主细胞的核因子与病毒核蛋白的相互作用，是宿主细胞抗病毒的一种重要机制。　　 以往的研究仅局限于核因子NF90和NF45的功能。本论文采用结构生物学方法解析NF90和NF45的三维结构，以期能够从结构生物学角度阐述NF90/NF45在基因表达调控和抗病毒作用中的分子机制，为药物设计和其它生物学功能的研究奠定基础。　　 本论文运用原核表达系统大量表达可溶的NF90和NF45，运用亲和层析、离子交换层析、肝素层析、凝胶过滤层析等手段纯化重组蛋白，筛选并优化蛋白质结晶条件，成功得到了NF90N42(NF90N端片段)和NF45复合物的晶体，获得了分辨率为2.9(?)的X-ray衍射数据。为解析出NF90N42/NF45蛋白质的三维结构和进行相关的药物设计工作奠定了基础。