包括亨廷顿疾病，阿尔茨海默氏病以及帕金森病在内的一系列神经退行性疾病都与相关蛋白在神经元中形成淀粉样纤维有着密切联系。相对于这些疾病来说，酵母prion更容易进行突变研究以及建立安全的体外模型，因此酵母prion是研究这些疾病的有力模型。在最近十几年中，关于酵母prion方面研究取得了一系列进展，这些结果都为研究人类淀粉样疾病提供了良好的基础。Ure2是酿酒酵母(S.cerevisiae)prion[URE3]的相关蛋白。与哺乳动物prion相关蛋白类似，酵母prion[URE3]的产生是由Ure2蛋白结构上的不可逆变化所导致的。Ure2蛋白在结构上可以分为两个区域：一个是N端的1-90氨基酸，这个区域是[URE3]表型的诱导区域，是Ure2产生淀粉样纤维的关键区域，因此又被称为prion区域。另一个是C端91-354氨基酸的球形结构域，这个区域在结构和功能上都于谷胱甘肽转硫酶有着很高的相似性，通常也被称为谷胱甘肽转硫酶区域。为了研究Ure2蛋白N端区域对Ure2在体外形成淀粉样纤维能力的影响，交换了Ure2的N端区域以及C端区域，构建了突变体CN-Ure2。并且进一步在两个区域间加入了一个七肽链接构成了CLN-Ure2。通过测定这些蛋白的谷胱甘肽脱氧化物酶活性，圆二色谱，蛋白酶水解图谱，发现Ure2蛋白N端的位置改变并不影响其C端的结构与功能。用ThT结合的实验，可以检测Ure2以及相关突变体的淀粉样纤维形成过程。结果表明，N端的位置严重影响了这种纤维形成的能力。有趣的是，当在反应体系中加入低浓度盐酸胍时，CN-Ure2又获得了一定的成纤维能力，这说明N端的柔韧性在Ure2蛋白形成淀粉样纤维过程中扮演了很重要的角色。研究表明：蛋白质淀粉样结构的核心是由β片层结构组成，这种片层结构有可能是prion遗传基础。拥有相同结构的prion能够交叉感染，同时其体外形成的淀粉样纤维可以互为种子。在这个实验中，CLN-Ure2与野生型Ure2的纤维不能相互诱导，在电镜下它们的纤维也表现出不同的形态结构，说明它们形成的纤维具有不同的β片层结构组成。