高血压现在已经成为威胁人类健康的“头号杀手”。血管紧张素转化酶（Angiotensin ConvertingEnzyme, ACE）是一种含锌离子的二肽酶，在体内主要起到将血管紧张素Ⅰ转化为血管紧张素Ⅱ，使体内的缓激肽失活，引起血管收缩，从而导致血压升高，在肾素-血管紧张素系统调节血压方面起着非常重要的作用。药理学研究表明，通过抑制ACE的活性对高血压疾病的治疗具有明显的改善。然而，目前已上市的ACE抑制剂，大多数长期服用会产生一些副作用。因此，开发具有低毒、高效和高生物利用度的ACE类抑制剂对研究心血管疾病具有重要的意义。本文在文献报道具有较好ACE抑制活性的肉桂酰-丙氨酰-脯氨酸的结构基础上，进行改构修饰，将具有更大静电势与电荷密度的噻唑烷酸代替脯氨酸，同时利用不同取代的肉桂酸为原料，共设计、合成了18个化合物，结构经红外、1H NMR、MS和IR、EA表征，并利用高效液相色谱法测试了9个化合物对ACE的抑制活性。结果表明：（1）噻唑烷酸代替脯氨酸后，化合物对ACE的抑制活性均有所提高，达到了预期目的。（2）合成的化合物中，在苯环对位氟取代的目标化合物（B-8d）的抑制活性最高(IC₅₀=50μM)。另一方面，针对本文ACE抑制剂合成中的重要反应，进行了方法学的研究，建立了吡咯酰亚胺铜（II）配合物催化的咪唑N-芳基化方法。在该条件下，芳香碘代物、溴代物和活泼的氯代物均能与咪唑偶联，得到中等到优良的产率。该方法具有条件温和、操作简便、催化剂制备简单且结构稳定等优点。但将建立的方法应用到ACE抑制剂中间体的合成时，没有得到预期的目标产物，可能是由于苯环侧链的羧基的强吸电子作用，降低了苯环的电子云密度，不易进行偶联反应。