【摘 要】
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人类QSOX家族巯基氧化酶QSOX1b的催化反应机理和分子内部电子传递链二硫键对分泌蛋白和膜蛋白的结构稳定和功能至关重要。真核细胞中,二硫键的形成主要在内质网中进行,一般认
【出 处】
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中国科学院研究生院 中国科学院大学
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人类QSOX家族巯基氧化酶QSOX1b的催化反应机理和分子内部电子传递链二硫键对分泌蛋白和膜蛋白的结构稳定和功能至关重要。真核细胞中,二硫键的形成主要在内质网中进行,一般认为是由氧化酶Ero1/Erv2p和蛋白质二硫键异构酶PDI协同完成。Quiescin巯基氧化酶同时具有类似Erv2p的Erv/ALR结构域和类似PDI的硫氧还蛋白Trx结构域,能够直接氧化底物蛋白中自由巯基。
我们重组表达并纯化获得了人源QSOX1b蛋白。QSOX1b是一个高效的氧化酶,能够氧化二硫苏糖醇,还原型谷胱甘肽以及硫氧还蛋白。在PDI的协同下,QSOX1b能够帮助还原变性的Rnase A的氧化折叠。通过构建N端截短突变体(含有硫氧还蛋白结构域)、C端截短突变体(含有:Erv/ALR结构域)并对其分别鉴定,说明硫氧还蛋白结构域能够和底物发生巯基交换反应,而Erv/ALR结构域具有氧化酶的活力。将两个N端、C端截短突变体的组合不能表现出全长蛋白高效氧化底物蛋白中自由巯基的能力,表明结构域间的共价连接对全长QSOX1b分子中高效的电子传递至关重要。
此外还通过半胱氨酸突变筛选获得含有C41-C420二硫键的结构域间电子传递中间体,为QSOX1b中电子传递方向提供了直接证据。
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