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SH2结构域是最早鉴定的调节信号转导蛋白相互作用的蛋白质组件，它可以特异性识别磷酸化酪氨酸短序列，介导受体酪氨酸蛋白激酶信号转导途径。SH2结构域是细胞内信号传导的重要组件，主要参与酪氨酸蛋白激酶相关受体介导的信号转导过程，是上游受体与下游信号分子联系的分子基础。人染色体8p22区是一个富含疾病基因的区域，是癌基因和抑癌基因的研究热点。在前期工作中，运用外显子捕获和外显子拼接等策略，我们在这一区域克隆了SH2A基因，是SH2信号蛋白家族的新成员，并构建了SH2A基因的真核重组表达载体pcDNA3.1-SH2A和pEGFP-SH2A，通过细胞转染、激酶比活性检测、亚细胞定位、表达分析和流式细胞仪等方法对其功能进行了初步的研究。在多种肿瘤癌组织及癌旁组织中表达差异提示，它与肿瘤发生发展有一定的相关性。除此之外，对SH2A基因的确切功能尚无报道。为了进一步明确SH2A基因表达产物在细胞信号转导途径中的功能，本文构建了pcDNA3.1-SH2A之结构域缺失型pcDNA3.1-SH2A-Del及pcDNA3.1-SH2 A之SH2结构域点突变型pcDNA3.1-SH2 AMut，试图通过这两种方法使SH2结构域丧失功能，通过细胞转染、激酶比活性测定及尝试构建稳定表达细胞株等手段从另一个角度证明SH2 A基因在PKC信号转导途径中的抑制性作用。