HSP70表达抑制对LPS所致细胞因子表达的影响及其机制研究

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严重创伤、烧伤、败血症(特别是革兰氏阴性菌败血症)及各种类型的休克常导致全身炎症反应综合征(systemic inflammatoryresponse syndrome,SIRS)发生。SIRS是临床各科十分常见、平时及战时导致死亡的危重病症。虽然SIRS的发生机制迄今尚未完全阐明,但是LPS所致炎症介质的表达和细胞内信号转导通路的活化,在其发病学中的重要作用已受到广泛关注。本研究应用RNA干扰技术,抑制RAW264.7小鼠巨噬细胞的HSP70基因表达。采用RT-PCR检测发现,大肠杆菌脂多糖(LPS)可诱导转空载体的RAW264.7小鼠巨噬细胞(NEO)产生大量IL-1β和IL-6等细胞因子。而用过表达HSP70的RAW264.7细胞进行实验,发现HSP70抑制了LPS诱导的细胞因子表达。当抑制HSP70基因的表达后,再进行LPS刺激,则细胞因子表达增多,说明抑制HSP70的表达可促进LPS诱导的细胞因子表达。由于NF-κB/IκB信号转导通路的活化在LPS所致炎症反应中发挥了重要作用,我们进一步分析了HSP70表达抑制对LPS所致NF-κB信号通路活化的影响。通过Western blot等技术检测NF-κB(p65)的核移位,我们发现抑制HSP70表达后,HSP70对NF-κB(p65)核移位(LPS刺激60 min)及LPS刺激20 min所致的IκB降解的抑制作用被解除。由于IκBα的降解涉及IκBa的磷酸化,而IκBα的磷酸化是由IκB的激酶IKK以及相应的磷酸酯酶相互影响、协同作用的结果。因此,我们进一步分析了HSP70表达抑制对细胞内磷酸酯酶2A活性的影响。在不用LPS刺激和LPS刺激30min后,RNA干扰组细胞内的磷酸酯酶2A活性低于非干扰对照组细胞。说明抑制HSP70的表达可降低细胞内的磷酸酯酶2A的活性。综上所述,HSP70可能通过增高磷酸酯酶2A活性,从而抑制LPS所致IκB的磷酸化及降解,减少NF-κB的核移位,从而抑制NF-κB活化以及细胞因子的表达。
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