目的：神经肽广泛存在于从线虫到人各种生物门类中，是结构和功能最为多样的信号分子之一，也是近年来内分泌研究中进展较快的领域。短神经肽F(sNPF)是昆虫神经肽中的一大类，由6-11个氨基酸组成，序列在不同种昆虫中具有较高保守性，其功能与哺乳动物神经肽Y(NPY)相似，在昆虫中参与调控了进食、生长、应激反应、嗅觉、生殖、激素分泌、学习及记忆等多种生理活动，因此，sNPF在昆虫生理生化研究领域的地位是十分重要的。早期对于昆虫sNPF的探索主要集中于分离及鉴定，对于sNPF及其受体参与调控的生理过程的研究则刚起步，其介导的信号转导的分子机制及潜在的生理功能仍有待探索。对于家蚕sNPF及其受体系统信号转导机制的阐明及生理功能的探索，不仅可以加深我们对于sNPF家族调控昆虫生理活动的认识，以及对于这一信号转导系统在漫长进化过程中保守性意义的理解，也可以为以靶向sNPF受体拮抗剂为基础的安全、低毒的新农药的研发提供一定的理论依据。　　 方法：以家蚕的全基因组为模板克隆得到家蚕的三个神经肽受体BNGR-A7，BNGR-A10，BNGR-A11，并构建到相对应的重组质粒:使用Lipofectamine2000将构建的三种受体的重组质粒转染至HEK293细胞，G418筛选、得到稳定表达这三种受体的HEK293细胞株;Promega firefly luciferase试剂盒检测BNGR-A7、A10、A11在HEK293细胞内cAMP积累水平;多功能酶标仪Tecan Infinite200检测这三种受体细胞内游离Ca+浓度变化;使用激光共聚焦显微镜观察配体刺激下受体定位以及内吞情况;WestemBlot方法检测这三种受体介导的MAPK途径和相应的ERK1/2磷酸化水平以及信号转导机制。　　 结果：克隆融合表达的家蚕神经肽受体BNGR-A10，BNGR-A11，BNGR-A7能够被家蚕sNPF-1和sNPF-2激活，激活后的三种受体可以抑制由Forskolin引起的胞内cAMP积累，且这一反应能被可以被PTX抑制，表明这三种受体均是Gαi蛋白偶联的受体。同时，BNGR-A10，BNGR-A11，BNGR-A7被激活后还能提高细胞内游离Ca2+水平;对于内吞的研究也表明，在受到家蚕神经肽sNPF-1和 sNPF-2刺激后，除了BNGR-A7外，BNGR-A10，BNGR-A11可以很好地定位在HEK293和Hela细胞膜上，三者均可以定位在SF21细胞膜（草地贪夜蛾卵巢表皮细胞）上并在sNFP-1/2刺激下内吞。综合以上结果，可以确定sNPF-1和sNPF-2为家蚕神经肽受体BNGR-A10，BNGR-A11，BNGR-A7的内源性配体，由此我们将家蚕的这三种神经肽受体依次命名为Bm-sNPFR1，Bm-sNPFR2，Bm-sNPFR3;我们的研究还显示Bm-sNPFR1/2能介导MAPK途径发生明显的ERK1/2磷酸化，且呈现出浓度和时间的依赖性，ERK1/2磷酸化水平在2-5min时达到最大值，并且受到PKC介导的MEK1/2信号通路调控。　　 结论：　　 1.家蚕神经肽sNPF-1和sNPF-2均为家蚕神经肽受体BNGR-A10、BNGRA11、BNGR-A7的内源性配体;因此将这三种受体依次命名为Bm-sNPFR1、Bm-sNPFR2、Bm-sNPFR3。　　 2.家蚕神经肽受体Bm-sNPFR1、Bm-sNPFR2和Bm-sNPFR3为Gαi偶联的受体，被受体激活后的Gαi蛋白能够抑制胞内cAMP的积累，介导胞内游离Ca2+浓度升高，以及Bm-sNPFRs内吞。　　 3.被sNPF激活的Bm-sNPFR1和Bm-sNPFR2可以通过PKC介导的MEK1/2信号转导途径引起ERK1/2磷酸化。　　 4.家蚕神经肽受体Bm-sNPFR3在人源细胞膜上的定位和内吞很差，但是可以很好的定位在SF21细胞膜上并在配体的刺激下进行受体内吞。