本研究旨在探索建立起一种分离、纯化蝮蛇蛇毒蛋白C激活组份的有效方法,对其作用生物学性质进行深入研究,并初步探讨该组份激活蛋白C的机制。实验采用DEAE-Sepharose FF离子交换层析柱、Heparias-SepliaoseCl -6B亲和层析柱,两次柱层析,从蝮蛇蛇毒中分离提取出蛋白C激活组份S-PCA。经SDS-PAGE分析结果表明,S-PCA显示为单一组份,由单条肽链组成,其分子量为3200。经高效液相色谱法氨基酸含量分析,该组份蛋白质总含量在85%以上,酸性氨基酸含量明显高于碱性氨基酸.其中甘氨酸、谷氨酸等氨基酸含量较高,而酪氨酸、蛋氨酸含量少。S-PCA激活蛋白C的机制,可能是先结合于蛋白C的重链,与蛋白C形成S-PCA-蛋白C复合物,然后以复合物的形式发挥效应。丝氨酸蛋白酶抑制剂PMSF和大豆胰蛋白酶抑制剂STI抑制S-PCA的抗凝活性和酰胺酶活性,而金属蛋白酶抑制剂EDTA、纤溶酶抑制剂EACA则对它的抗凝活性和酰胺酶活性无影响,表明S-PCA为一种丝氨酸蛋白酶。S-PCA的最适pH值为6.0-7.0,最适温度为38-40℃本文的研究为提取纯的S-PCA提供了一有效的技术方法,并对S-PCA的生化性质、生物学特性及其激活蛋白C的作用机制作了探讨。