乳化肉制品特别是富兰克福香肠因其营养丰富、口感独特、质地细腻而深受广大消费者喜爱,其风味主要源于内部被分散的脂肪颗粒。乳化是该类产品生产的重要理论,主要取决于加工过程中所萃取的肌肉蛋白质的功能性质。一般认为肉的乳化主要是盐溶性肌原纤维蛋白在起作用,因此现有研究大多集中在该蛋白的乳化性质上。由于水溶性肌浆蛋白自身极易被萃取,因而在肉乳化过程中也会起到一定的乳化作用。然而,目前关于肌浆蛋白对肌原纤维蛋白在界面上的吸附以及乳化性质的影响的相关研究很少,尤其是缺乏在不同加工条件（例如氧化和多酚）下的影响。因此本课题围绕肌浆蛋白和肌原纤维蛋白在界面的竞争吸附行为和乳化现象,探讨加工过程中常见的羟自由基氧化,和没食子酸（GA,C6-C1结构）及绿原酸（CA,C6-C3结构）的影响,从而为肉的乳化性能改善及影响条件控制提供更多的理论依据和指导。首先研究了肌浆蛋白（Sarcoplasmic protein,SP）和肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）单独或混合蛋白体系（蛋白比例为SP:MP=6:4、5:5和4:6,w/w）的油水界面的吸附行为以及对应的乳化性质。研究发现,与MP相比,SP能更快地有效吸附在油相表面,动态界面压力较高（10 mN/m）。尽管如此,SP建立的蛋白膜弹性模量（Ed）相对更低。对应到乳液,SP的界面吸附性相对较差（29%）,乳化活性相对较低（3.42 m2/g）,且混合蛋白体系乳化活性随着MP的加入而提高,这主要归功于MP与油相的强烈结合。乳液中未吸附蛋白主要是SP,其次是MP中的原肌球蛋白和C蛋白。尽管SP和MP都有助于乳液的形成,但MP由于其更强的界面吸附和粘附特性,起到了更大的竞争作用。基于以上研究结果,进一步探讨在氧化（1 m M H2O2的Fenton氧化体系）或非氧化条件下,GA和CA与SP和MP的相互作用对蛋白质结构性质的影响,为之后蛋白界面性质的研究提供结构上的变化信息。研究发现,在非氧化环境中,酚酸对肌肉蛋白质的结构影响微弱,蛋白质未出现明显聚集。在氧化后,蛋白质羰基含量上升,三级结构展开,其中MP活性巯基较多,氧化诱导后易转化成二硫键使得蛋白交联聚集,而SP巯基相对较稳定,含量并未降低且蛋白无明显交联。此时CA和GA的加入能有效抑制蛋白质羰基生成,然而氧化诱导蛋白质结构展开,增强了酚酸及其自氧化产物与氧化蛋白质的相互作用,使得蛋白质表面疏水性进一步降低,加剧了氧化MP交联聚集。酚酸的作用效果取决于自身的结构且有浓度依赖性,CA对蛋白质结构的影响强于GA。因此,选用氧化条件进一步研究酚酸对氧化蛋白质的界面性质和乳化性质的影响。在氧化条件下MP会过度交联,与油相的结合以及界面蛋白质之间的相互作用减弱,氧化MP形成的蛋白膜的粘弹性降低,乳化特性相应变弱;而SP氧化后界面性质和乳化特性无明显变化。氧化使得CA和GA更容易与蛋白质相互作用,进而影响氧化SP和MP在油-水界面上的吸附行为。界面膨胀流变实验表明,酚酸能增强氧化SP和氧化MP的界面膨胀Ed值,即增强与油相的亲和力以及界面蛋白质分子间的相互作用力,蛋白质乳化活性相应得到提高。CA对蛋白质界面性质和乳化特性的影响强于GA。此外,本实验条件下轻度氧化并未损伤两种酚酸的抗氧化性能,在贮藏过程中,脂质氧化物TBARS含量随多酚浓度的增加而显著降低。综上所述,在乳化过程中MP会通过竞争SP在油-水界面上的吸附,形成更为稳定的乳液,而在不同加工条件下,酚酸能显著改变氧化SP和氧化MP的结构性质,进而影响到蛋白质的界面吸附行为,使得蛋白乳化性质相应改变。肌肉蛋白的界面性质与乳化性质有很强的关联,为以后肉制品乳化的改进提供了更多的思路和指导。