为了实现咸鸭蛋清优质蛋白质资源的综合利用,开发具有抑制血管紧张素转化酶（ACE）功效的肽类产品,本文以脱盐鸭蛋蛋清为原料,以ACE抑制率作主要评价指标,用七种不同蛋白酶筛选,酶解鸭蛋清,经单因素及响应面优化实验,制备高活性的脱盐鸭蛋蛋清ACE抑制肽;通过超滤分级、葡聚糖凝胶柱层析等方法,使酶解后的鸭蛋清肽得到初步分离;追踪高活性组分,进一步进行液质联用分析,解析肽段的一级结构,合成并评估其ACE抑制活性;采用Moe软件模拟ACE与合成ACE抑制肽的分子对接过程,通过Docking程序确定活性位点及相互作用方式,在揭示ACE抑制肽的结构特征方面提出更多有用信息。本文研究结果如下:1.脱盐鸭蛋清ACE抑制肽的制备以七种蛋白酶分别酶解脱盐鸭蛋蛋清,筛选出复合蛋白酶用于本实验,获得的鸭蛋蛋清肽ACE抑制活性最强。响应面实验结果显示,制得鸭蛋清肽的体外ACE抑制活性与水解度并非正相关关系,各因素间的交互作用明显。最优工艺为:温度50℃、p H 6.5、酶解时间4 h、料液比33.04 g/L、加酶量为11876.99 U/g,其酶解液的ACE抑制率为84.94%。验证实验表明采用最佳工艺参数酶解,其肽的ACE抑制活性与预测结果接近。2.鸭蛋清ACE抑制肽的结构鉴定经超滤分级的鸭蛋蛋清肽,分子量<1 k Da的级份具有最高的ACE抑制率。该级份再经葡聚糖凝胶柱G-15分离成三个峰,然而,分离后各级份ACE抑制率缺稍有降低。通过液质联用技术,结合蛋白质质谱数据库比对,解析得到了83个来源于鸭蛋清源的肽段,其中有18个肽段符合现有构效关系理论中ACE抑制肽的特点,主要是聚合度为2-5的短肽。选取IR、HPA、ILKP、INSW四种肽进行合成,其中ILKP的ACE抑制活性最高,测定其IC50为166.45μg/m L。3.鸭蛋清ACE抑制肽的分子对接将合成肽ILKP,INSW,IR,HPA分别与ACE进行分子对接,发现两者间的相互作用主要有氢键、静电相互作用、金属配位键、亲水、疏水以及共轭作用,它们共同维持了对接结构的稳定。ACE氨基酸残基Glu362,Ala332为主要的活性位点。以肽段中Ile（I）与ACE结合为例,说明合成肽的氮端氨基、碳端羧基和支链氨基更易与ACE发生相互作用。