驱动蛋白Kinesin-3家族在神经细胞的突触囊泡和膜结合细胞器的运输中起着重要作用。当没有绑定cargo的时候，驱动蛋白自身会抑制ATP的水解使其处于失活的状态，从而不能行使运输的功能。关于解释驱动蛋白不装载cargo的时候如何处于一个受抑制的状态，有两种模型被提出。第一种模型认为，二聚体的驱动蛋白受自我抑制机制调控。第二种模型认为，驱动蛋白通过单体到二聚体的构象变化来进行活性的调节。目前的证据表明，驱动蛋白Kinesin-3家族的成员KIF1A在体外以单体的形式存在，在体内以二聚体的形式存在。　　已知KIF1A在体内处于一个二聚的非活性状态，且其活性受到自我抑制机制的调控。在本文中，进一步证明KIF1A中CC1-FHA片段以稳定的二聚体形式存在。通过解析KIF1A中间调节片段CC1-FHA的晶体结构，发现在CC1和FHA的交界面存在一个β-finger的发卡结构能够使CC1-FHA形成一个同源二聚体。更重要的是，解离CC1-FHA二聚体能够释放CC1和β-finger，而CC1和β-finger能够直接抑制驱动蛋白的活性。因此，CC1-FHA的二聚化不但能够促进KIF1A二聚体的形成，同时能够通过抑制CC1和β-finger两部分来激活KIF1A马达的活性。认为CC1-FHA结构域可能是控制KIF1A二聚化和活性的调节中心，且这种CC1-FHA区域介导的调节方式可能也适用于其他的Kinesin-3家族的驱动蛋白。　　然而，仍然不能确定CC1-FHA二聚体在体外的生化和结构特征是否对KIF1A介导的轴突上的cargo运输起着重要作用。以线虫作为模式生物研究CC1-FHA结构域对KIF1A介导的轴突运输的潜在功能。注射KIF1A以及去掉β-finger的质粒(?[474-486]-KIF1A)都能够恢复unc-104(e1265)突变体的运动缺陷。然而，注射解聚CC1-FHA后仍能暴露CC1和β-finger的质粒(L508Q/Y510Q-KIF1A)不能够恢复unc-104(e1265)的运动缺陷，同时影响突触囊泡在轴突上的正常运输，使其在胞体中堆积。结合上述体外实验的实验结果，体内实验更确切地证明了CC1-FHA结构域对KIF1A介导的轴突上的突触囊泡的运输起着重要的作用。　　最近几年，单分子技术被频繁地应用到新的定量性和机理性的生物分子功能实验中。然而，现行的活细胞单分子成像一般只用来观察细胞膜上的事件，分析细胞质中的事件受到标记技术的制约。分析细胞质中的事件，需要荧光蛋白探针能够直接跟踪细胞质中单个独立分子，而且要能够保持生物分子的功能，同时还要避免外部吸收的干扰信号。在本文中，用mEos3.2（一种光转化蛋白）标记Kinesin-3家族的驱动蛋白，证明了这种荧光蛋白能够利用高的时间和空间分辨率来追踪活细胞细胞质中的单分子运动。同时，提出假设，Kinesin-3家族中的不同驱动蛋白的运动速度主要是依靠催化结构域，即motor domain来调节。