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目的：鉴定重组质粒pET-3c-msFGFR2c的稳定性、优化基因重组菌的表达条件，提高表达量；改良复性工艺获取高得率、高活性的胞外段。方法：质粒pET-3c-msFGFR2c并转入BL2（1DE3）菌，挑取阳性克隆，SDS-PAGE检验重组蛋白的表达。检测重组质粒稳定性。优化最佳的培养温度、IPTG浓度、诱导时间。优化菌体破碎浓度、破碎时间。比较改良的分段透析复性和凝胶层析柱上复性。WB、质谱确定复性后蛋白为msFGFR2c胞外段及其分子量。cck-8法检测胞外段对肺癌细胞H1648的增殖影响，比较两种复性方法所得胞外段的活性。cck-8法检测msFGFR2c对肺癌细胞PC-9及其耐药株PC-9（G2）、（G10）的增殖影响。结果：pET-3c-msFGFR2c重组质粒被成功转入BL21(DE3)并表达，质粒稳定性高。温度37℃、IPTG0.8mM诱导4h，可获得45%的目的蛋白。以100mg/ml的菌体浓度，超声破碎3s停5s，总工作15min可完全破碎菌体。用2%TritonX-100清洗后可得干净包涵体。透析复性后得胞外段27mg，柱复性得20mg；前者对肺癌细胞H1648抑制率为21%，后者为17.5%。msFGFR2c对肺癌细胞PC-9及其耐药株的增殖有强的抑制效果。结论：分段透析复性比凝胶层析柱复性更好，msFGFR2c得率更高、蛋白活性更好。透析复性能更好地实现大规模生产。