大米蛋白（Rice proteins,RPs）,作为大米淀粉糖产业的副产物,具有高营养价值、低致敏性的优点,市场需求巨大。但由于大米谷蛋白（RGs）中大量二硫键和疏水性氨基酸的存在,大米蛋白水溶性极低,阻碍了其高值化应用。大豆蛋白（Soybean protein isolates,SPIs）是应用最广泛的植物蛋白,其球蛋白（SGs）中的β-大豆伴球蛋白（7S）和大豆球蛋白（11S）具有差异化的亲疏水性而表现不同的理化性质,如7S比11S具有更高的乳化性。基于团队前期研究,通过p H循环技术可构建RPs和SPIs的共组装结构（RPs-SPIs）,在提高RGs溶解度的同时改善其理化特性。在此过程中,本文探究了RGs与不同SGs组分的共组装机理;并为进一步改善RPs-SPIs共组装结构的功能特性,尤其是气液界面稳定性,探究淀粉纳米晶（Starch nanocrystals,SNCs）与RPs-SPIs协同稳定液体气泡的作用方式。本研究旨在阐明RPs与SPIs的共组装作用的一般方式,为RPs的理化性质改良、高值化应用提供研究思路和理论依据。具体研究内容如下:首先,探究了RPs与SPIs的组分间共组装的作用方式。将大米蛋白主要组分RGs与大豆蛋白的主要组分7S、11S分离,采用p H循环技术获得RGs-7S和RGs-11S共组装结构。荧光光谱、远紫外圆二色谱、动态光散射和形态表征表明,7S和11S均与RGs通过疏水相互作用形成80～120 nm的共组装结构。RGs-7S较RGs-11S的共组装结构具有更强的抵抗酸诱导折叠力。纳米级共组装结构RGs-7S和RGs-11S溶解度高达93.3%、91.2%,且具有良好的乳化能力及起泡能力。其中RGs-11S的起泡性在11S基础上提高了3倍,乳化性在11S基础上提高了2倍。其次,针对RPs-SPIs共组装结构的界面特性进行了性质改良。在最佳RPs与SPIs的共组装质量比（1:1）条件下,RPs-SPIs在水油气界面的三相接触角为89°,气液两相接触角为80°,因而具备良好的两亲软物质特性。RPs-SPIs改善了RPs低水溶性的缺点,使其具有较SPIs更优的理化性质包括乳化性、起泡性等。RPs-SPIs在蛋白浓度0.5%～2.5%的范围内即可形成稳定的水包油乳液。在1%的蛋白浓度下,RPs-SPIs的起泡性高达180%,较SPIs提高60%。但由于RPs-SPIs难于在气液界面形成稳定的固化结构,起泡稳定性需进一步提高。本研究利用SNCs强化RPs-SPIs形成的气液界面结构,可将起泡稳定性由3 h提高至12 h以上。综上,RPs-SPIs共组装结构具有良好的溶解度、营养特性和功能特性;RPs-SPIs在油水、气液界面均具有良好的界面结构化行为,是潜在的乳化剂和起泡剂;SNCs可显著提高RPs-SPIs在气液界面的固化行为,进而开发出具备长时间稳定的液体气泡。本研究为大米蛋白和大豆蛋白等植物蛋白在食品工业中的应用提供重要的研究思路和理论依据。