【摘 要】
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小G蛋白RhoB是Rho家族的成员之一,参与细胞中多种生理过程,近年来主要作为一种肿瘤抑制因子而被研究。棕榈酰化是生物体内一种重要的蛋白质翻译后修饰,S-棕榈酰化具有可逆性,其去棕榈酰化过程受去棕榈酰化酶调控。自噬是真核细胞中一种正常的生命现象,也称为Ⅱ型程序性死亡,其通过降解细胞内受损及衰老的细胞器和蛋白质等生物大分子,实现代谢平衡及细胞器的更新,以维持细胞内环境的稳态。在我们实验室之前的研究中
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小G蛋白RhoB是Rho家族的成员之一,参与细胞中多种生理过程,近年来主要作为一种肿瘤抑制因子而被研究。棕榈酰化是生物体内一种重要的蛋白质翻译后修饰,S-棕榈酰化具有可逆性,其去棕榈酰化过程受去棕榈酰化酶调控。自噬是真核细胞中一种正常的生命现象,也称为Ⅱ型程序性死亡,其通过降解细胞内受损及衰老的细胞器和蛋白质等生物大分子,实现代谢平衡及细胞器的更新,以维持细胞内环境的稳态。在我们实验室之前的研究中发现细胞发生DNA损伤时,ATR/Chk1信号通路的激活能够促进RhoB与TSC2的结合及RhoB的SUMO化修饰,进而促进结节性硬化症（TSC）复合物转移到溶酶体中,抑制了 mTORC1的活性,诱导细胞自噬的发生。在该研究中我们发现,正常细胞中的RhoB主要定位于质膜,而经紫外线（UV）或烷基化剂甲基甲磺酸盐（MMS）处理后,发生DNA损伤的细胞中的RhoB能转移到溶酶体上。因此本文就细胞受到UV和MMS处理导致的DNA损伤激活ATR/Chk1通路后,RhoB从质膜上解离的机制及其对自噬的调控作用做进一步的研究。由于RhoB在质膜上的定位依赖于其C端的脂质化修饰,其C端具有两个棕榈酰化修饰位点,且S-棕榈酰化具有可逆性,因此考虑RhoB从质膜上解离的机制与其去棕榈酰化修饰有关。本文通过在细胞中敲除APT1、APT2、ABHD17A、ABHD17B和ABHD17C这五种去棕榈酰化酶,对细胞处理UV和MMS,检测RhoB在细胞中的定位及细胞自噬的情况,发现ABHD17B和APT1这两种去棕榈酰化酶在ATR/Chk1通路中对于RhoB从质膜上的解离及细胞自噬具有重要调控作用,为进一步解析细胞在发生DNA损伤后RhoB在其中的调控机制提供了线索。
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