在翻译过程中，核糖体通过合成的多肽链将遗传信息传递出来，核糖体读取mRNA上的信息是按照既定的方向进行的，即从5’到3’端。随着一个高度保守的蛋白LepA的出现让人们认识到对于核糖体的理解是不全面的，LepA可以引起tRNAs的一种新的运动方式，区别于传统的运动方式将其称为反转运。这种反转运可以让tRNAs和mRNA在翻译循环过程中从3’向5’端移动一个密码子。LepA普遍存在于在细菌和由细菌进化而来的真核细胞的线粒体和叶绿体中。蛋白序列和结构显示，LepA是由五个结构域组成的，结构域I到IV分别与延伸因子EF-G的结构域I, II, III和V对应相似。与EF-G相比，LepA缺失了EF-G相应的G’结构域和结构域IV，但是LepA拥有一个特殊的C端结构域，这个结构域的折叠方式也是LepA特有的在其他蛋白中未被发现。由于缺失了结构域IV，LepA结合在核糖体上的时候允许A位点同时存在tRNA，LepA的CTD与同时存在的tRNA有直接的相互作用，同时LepA的C端结构域有很多的正电荷氨基酸残基的分布，使得CTD可与tRNA通过静电作用将tRNA从P位点拉回到A位点。通过这样的方式，LepA给转录过程带来了更多的灵活性，这对于在特殊的环境下的蛋白的合成是非常重要的。冷冻电镜的结果显示LepA与核糖体的结合位点与EF-G结合核糖体的方式相似。经典的蛋白翻译的GTP酶都是通过相似的方式与核糖体上的“GTP酶结合中心”结合，GAC负责整个翻译过程不同阶段与不同的GTP酶结合并激活它们的GTP水解活性。GAC由三个重要的组件组成：23S rRNA上的sarcin-ricin loop（SRL），L10和L7/L12蛋白组成的stalk，23S rRNA的H43/H44及其结合的L11蛋白。本文我们发现了翻译因子LepA一种新的酶活性（PPIase），这种活性可以帮助脯氨酰键的顺式-反式之间的异构，并确定了LepA上脯氨酰异构酶活性的活性中心在G结构域与结构域V之间的口袋中。我们通过非特异的化学交联实验和NMR实验确定了LepA在生理条件下脯氨酰异构酶的活性底物是位于核糖体翻译因子结合区域的SB中的L11蛋白。L11蛋白通过C端结构域与23S rRNA的H43/H44结合，一段长的松散的Loop后接着折叠较为松散的N端结构域，N端结构域可以在核糖体上摆动。LepA与L11-NTD上保守的富含脯氨酸的区域结合，促进其脯氨酰键的异构从而促进NTD的构象的改变。这种构象的改变引起L11-NTD与GAC上L7/L12蛋白之间的相互接触。L7/L12可以激活翻译因子的GTP酶活性和控制Pi的解离，更重要的是，GAC作为翻译相关的GTP酶共同的结合位点，这种调控作用不仅限于LepA，同时也存在与其他GTP酶中。脯氨酰键的异构作为一种普遍存在的方式调节GTP酶与核糖体的协同作用保证了蛋白翻译的高效进行。