细胞色素b<,5> Val45和Pro40残基在蛋白质的结构、性质和功能上的重要性

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细胞色素b<,5>是一种电子传递蛋白,广泛存在于生物的微粒体、线粒体及血液的红细胞中.蛋白质分子由一条多肽链和一个血红素辅基构成,辅基中的铁原子处于卟啉环的中心,蛋白质正是通过铁价态的可逆改变而实现电子在呼吸链中的传递.定点突变已成为基因工程及蛋白质工程中广为应用的实验手段.通过对突变体蛋白与野生型蛋白性质的比较,往往能够鉴别出对蛋白质的结构和生物学功能至关重要的结构域或个别氨基酸残基.该论文正是采用了定点突变技术,设计并得到了Val45及Pro40突变体蛋白,利用各种光谱技术、电化学方法及动力学截流技术等讨论了这两个氨基酸残基在维持细胞色素b<,5>的结构和发挥生物功能中所起的作用.综合全文的工作可以看出,Pro40和Val45突变后,都会对细胞色素b<,5>血红素疏水腔的构象有一定的微扰.包括Pro40在内的疏水斑区在稳定细胞色素b<,5>的整体结构方面起着极为重要的作用.而位于细胞色素b<,5>与细胞色素c结合面上的Val45残基的改变对细胞色素b<,5>与细胞色素c的结合与电子传递都有较大的影响.可见,Pro40及Val45处在细胞色素b<,5>的十分重要的位置上,对该电子传递蛋白的结构、性质和发挥功能具有重要作用.
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